Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-152249" >
14-3-3 proteins act...
14-3-3 proteins activate Pseudomonas exotoxins-S and -T by chaperoning a hydrophobic surface
-
Karlberg, Tobias (författare)
-
Hornyak, Peter (författare)
-
Pinto, Ana Filipa (författare)
-
visa fler...
-
- Milanova, Stefina (författare)
- Karolinska Institutet
-
Ebrahimi, Mahsa (författare)
-
- Lindberg, Mikael J. (författare)
- Umeå universitet,Kemiska institutionen
-
Püllen, Nikolai (författare)
-
Nordström, Axel (författare)
-
Löverli, Elinor (författare)
-
- Caraballo, Remi (författare)
- Umeå universitet,Kemiska institutionen
-
Wong, Emily V. (författare)
-
Näreoja, Katja (författare)
-
Thorsell, Ann-Gerd (författare)
-
- Elofsson, Mikael (författare)
- Umeå universitet,Kemiska institutionen
-
De la Cruz, Enrique M. (författare)
-
- Björkegren, Camilla (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Schüler, Herwig (författare)
- Karolinska Institutet
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2018-09-17
- 2018
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Communications. - : Nature Publishing Group. - 2041-1723. ; 9
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://umu.diva-por... (primary) (Raw object)
-
https://www.nature.c...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
http://kipublication...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Pseudomonas are a common cause of hospital-acquired infections that may be lethal. ADP-ribosyltransferase activities of Pseudomonas exotoxin-S and -T depend on 14-3-3 proteins inside the host cell. By binding in the 14-3-3 phosphopeptide binding groove, an amphipathic C-terminal helix of ExoS and ExoT has been thought to be crucial for their activation. However, crystal structures of the 14-3-3 beta: ExoS and -ExoT complexes presented here reveal an extensive hydrophobic interface that is sufficient for complex formation and toxin activation. We show that C-terminally truncated ExoS ADP-ribosyltransferase domain lacking the amphipathic binding motif is active when co-expressed with 14-3-3. Moreover, swapping the amphipathic C-terminus with a fragment from Vibrio Vis toxin creates a 14-3-3 independent toxin that ADP-ribosylates known ExoS targets. Finally, we show that 14-3-3 stabilizes ExoS against thermal aggregation. Together, this indicates that 14-3-3 proteins activate exotoxin ADP-ribosyltransferase domains by chaperoning their hydrophobic surfaces independently of the amphipathic C-terminal segment.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Karlberg, Tobias
-
Hornyak, Peter
-
Pinto, Ana Filip ...
-
Milanova, Stefin ...
-
Ebrahimi, Mahsa
-
Lindberg, Mikael ...
-
visa fler...
-
Püllen, Nikolai
-
Nordström, Axel
-
Löverli, Elinor
-
Caraballo, Remi
-
Wong, Emily V.
-
Näreoja, Katja
-
Thorsell, Ann-Ge ...
-
Elofsson, Mikael
-
De la Cruz, Enri ...
-
Björkegren, Cami ...
-
Schüler, Herwig
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Medicinska och f ...
-
och Cell och molekyl ...
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Nature Communica ...
- Av lärosätet
-
Umeå universitet
-
Karolinska Institutet