SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-196174"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-196174" > Structure of the en...

  • Jäger, FranziskaUmeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik (författare)

Structure of the enterococcal T4SS protein PrgL reveals unique dimerization interface in the VirB8 protein family

  • Artikel/kapitelEngelska2022

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Elsevier BV,2022
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-196174
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-196174URI
  • https://doi.org/10.1016/j.str.2022.03.013DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Multidrug-resistant bacteria pose serious problems in hospital-acquired infections (HAIs). Most antibiotic resistance genes are acquired via conjugative gene transfer, mediated by type 4 secretion systems (T4SS). Although most multidrug-resistant bacteria responsible for HAIs are of Gram-positive origin, with enterococci being major contributors, mostly Gram-negative T4SSs have been characterized. Here, we describe the structure and organization of PrgL, a core protein of the T4SS channel, encoded by the pCF10 plasmid from Enterococcus faecalis. The structure of PrgL displays similarity to VirB8 proteins of Gram-negative T4SSs. In vitro experiments show that the soluble domain alone is enough to drive both dimerization and dodecamerization, with a dimerization interface that differs from all other known VirB8-like proteins. In vivo experiments verify the importance of PrgL dimerization. Our findings provide insight into the molecular building blocks of Gram-positive T4SS, highlighting similarities but also unique features in PrgL compared to other VirB8-like proteins.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Lamy, AnaïsUmeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)(Swepub:umu)anla3723 (författare)
  • Sun, Wei-ShengUmeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)(Swepub:umu)wesu0002 (författare)
  • Guerini, NinaUmeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik (författare)
  • Berntsson, RonnieUmeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)(Swepub:umu)robe0049 (författare)
  • Umeå universitetInstitutionen för medicinsk kemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Structure: Elsevier BV30:6, s. 876-885.e50969-21261878-4186

Internetlänk

Hitta via bibliotek

  • Structure (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Jäger, Franziska
Lamy, Anaïs
Sun, Wei-Sheng
Guerini, Nina
Berntsson, Ronni ...
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Strukturbiologi
Artiklar i publikationen
Structure
Av lärosätet
Umeå universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy