Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-4475" >
Exposure of cryptic...
Exposure of cryptic epitopes on transthyretin only in amyloid and in amyloidogenic mutants
-
- Goldsteins, Gundars (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
-
- Persson, Håkan (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
-
- Andersson, Karin (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
-
visa fler...
-
- Olofsson, Anders, 1970- (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
-
- Dacklin, Ingrid (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
-
- Edvinsson, Åsa (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
-
Saraiva, Maria João (författare)
-
- Lundgren, Erik (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 1999-03-16
- 1999
- Engelska.
-
Ingår i: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - : National Academy of Sciences. - 0027-8424 .- 1091-6490. ; 96:6, s. 3108-3113
- Relaterad länk:
-
http://www.pnas.org/...
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The structural requirements for generation of amyloid from the plasma protein transthyretin (TTR) are not known, although it is assumed that TTR is partly misfolded in amyloid. In a search for structural determinants important for amyloid formation, we generated a TTR mutant with high potential to form amyloid. We demonstrated that the mutant represents an intermediate in a series of conformational changes leading to amyloid. Two monoclonal antibodies were generated against this mutant; each displayed affinity to ex vivo TTR and TTR mutants with amyloidogenic folding but not to wild-type TTR or mutants exhibiting the wild-type fold. Two cryptic epitopes were mapped to a domain of TTR, where most mutations associated with amyloidosis occur and which we propose is displaced at the initial phase of amyloid formation, opening up new surfaces necessary for autoaggregation of TTR monomers. The results provide direct biochemical evidence for structural changes in an amyloidogenic intermediate of TTR.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinsk bioteknologi -- Medicinsk bioteknologi (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Medical Biotechnology -- Medical Biotechnology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas