SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-101403"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-101403" > Efficient protein b...

Efficient protein binders for the C-reactive protein from a designed chemically modified peptide library

T. Tegler, Lotta (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Nonglaton, Guillaume (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Büttner, Frank (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
visa fler...
Karin, Caldwell (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för fysikalisk och analytisk kemi
Christopeit, Tony (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Danielson, U. Helena (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Fromell, Karin (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för fysikalisk och analytisk kemi
Gossas, Thomas (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Larsson, Anders (författare)
Uppsala universitet,Medicinska fakulteten
Longati, Paola (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Norberg, Thomas (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Ramapanicker, Ramesh (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Rydberg, Johan (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi
Baltzer, Lars (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi,lars.baltzer@biorg.uu.se
visa färre...
 (creator_code:org_t)
Engelska.
  • Annan publikation (övrigt vetenskapligt/konstnärligt)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • A polypeptide conjugate synthesized by coupling a small organic molecule to the side chain of an amino acid residue in a designed 42-residue polypeptide binds the C-reactive protein (CRP) essentially irreversibly. The specificity in human serum is equal to that of an avian antibody although the size is only 1/30 and the structure unordered. The polypeptide conjugate binds CRP several orders of magnitude more tightly than the small molecule due to the fact that one amino acid has been modified to include a more strongly interacting side chain. The polypeptide was selected from a 16-membered set of sequences with no prior relationship to the target protein and designed to fold into a helix-loop-helix motif. The results suggest that synthetic amino acid alphabets with more strongly interacting side chains can be used to form polypeptides with improved binding properties in comparison to those engineered by biological methods.

Publikations- och innehållstyp

vet (ämneskategori)
ovr (ämneskategori)

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy