onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-169185"
Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-169185" > Comparative kinetic...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
- Ek, PiaUppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Engström Lorentz (författare)
Comparative kinetic studies on the L-type pyruvate kinase from rat liver and the enzyme phosphorylated by cyclic 3´, 5´-AMP-stimulated protein kinase
- Artikel/kapitelEngelska1976
Förlag, utgivningsår, omfång ...
- 1976
- printrdacarrier
Nummerbeteckningar
- LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-169185
- https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-169185URI
Kompletterande språkuppgifter
- Språk:engelska
- Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
- SwePubSwePub
Klassifikation
Anmärkningar
- The kinetics of rat liver L-type pyruvate kinase (EC 2.7.1.40), phosphorylated with cyclic AMP-stimulated protein kinase from the same source, and the unphosphorylated enzyme have been compared. The effects of pH and various concentrations of substrates, Mg2+, K+ and modifiers were studied. In the absence of fructose 1, 6-diphosphate at pH 7.3, the phosphorylated pyruvate kinase appeared to have a lower affinity for phosphoenolpyruvate (K0.5=0.8 mM) than the unphosphorylated enzyme (K0.5=0.3 mM). The enzyme activity vs. phosphoenolpyruvate concentration curve was more sigmoidal for the phosphorylated enzyme with a Hill coefficient of 2.6 compared to 1.6 for the unphosphorylated enzyme. Fructose 1, 6-diphosphate increased the apparent affinity of both enzyme forms for phosphoenolpyruvate. At saturating concentrations of this activator, the kinetics of both enzyme forms were transformed to approximately the same hyperbolic curve, with a Hill coefficient of 1.0 and K0.5 of about 0.04 mM for phosphoenolpyruvate. The apparent affinity of the enzyme for fructose 1, 6-diphosphate was high at 0.2 mM phosphoenolpyruvate with a K0.5=0.06 muM for the unphosphorylated pyruvate kinase and 0.13 muM for the phosphorylated enzyme. However, in the presence of 0.5 mM alanine plus 1.5 mM ATP, a higher fructose 1, 6-diphosphate concentration was needed for activation, with K0.5 of 0.4 muM for the unphosphorylated enzyme and of 1.4 muM for the phosphorylated enzyme. The results obtained strongly indicate that phosphorylation of pyruvate kinase may also inhibit the enzyme in vivo. Such an inhibition should be important during gluconeogenesis.
Ämnesord och genrebeteckningar
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
- Dahlqvist, UllaUppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Engsröm Lorentz (författare)
- Humble, ElisabetUppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Engström Lorentz (författare)
- Engström, LorentzUppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi (författare)
- Uppsala universitetInstitutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi (creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
- Ingår i:Biochimica et Biophysica Acta429:2, s. 374-3820006-30021878-2434
Internetlänk
Hitta via bibliotek
- Biochimica et Biophysica Acta (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Ek, Pia
- Dahlqvist, Ulla
- Humble, Elisabet
- Engström, Lorent ...
- Om ämnet
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
- MEDICIN OCH HÄLS ...
- och Medicinska och f ...
- och Andra medicinska ...
- Artiklar i publikationen
- Biochimica et Bi ...
- Av lärosätet
- Uppsala universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
