Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-20998" >
Free energy calcula...
Free energy calculations show that acidic P1 variants undergo large pKa shifts upon binding to trypsin.
-
Brandsdal, Björn O (författare)
-
Smalås, Arne O (författare)
-
- Åqvist, Johan (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
(creator_code:org_t)
- 2006
- 2006
- Engelska.
-
Ingår i: Proteins. - 1097-0134. ; 64:3, s. 740-8
- Relaterad länk:
-
http://www.ncbi.nlm....
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa färre...
Ämnesord
Stäng
Nyckelord
- Aprotinin/*chemistry/metabolism
- Aspartic Acid/chemistry
- Binding Sites
- Computer Simulation
- Crystallography; X-Ray
- Entropy
- Glutamic Acid/chemistry
- Models; Molecular
- Molecular Structure
- Protein Binding
- Protein Structure; Secondary
- Protein Structure; Tertiary
- Serine Endopeptidases/chemistry/metabolism
- Structure-Activity Relationship
- Substrate Specificity
- Thermodynamics
- Trypsin/*chemistry/metabolism
- Trypsin Inhibitors/chemistry/metabolism
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
-
Proteins
(Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas