Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-21225" >
Crystallization and...
Crystallization and preliminary X-ray analysis of recombinant bovine cellular retinoic acid-binding protein.
-
- Bergfors, T (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
- Kleywegt, G J (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
- Jones, T A (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
-
(creator_code:org_t)
- 1994
- 1994
- Engelska.
-
Ingår i: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. - 0907-4449. ; 50:Pt 4, s. 370-4
- Relaterad länk:
-
http://www.ncbi.nlm....
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Crystals of bovine cellular retinoic acid-binding protein (CRABPI) have been grown from protein expressed in E. coli. Two different crystal forms were obtained. Crystals containing protein with the ligand all-trans retinoic acid belong to space group P4(1) or P4(3), a = b = 41.36, c = 202.71 A and diffract to 2.5 A. Crystals of CRABP with the synthetic retinoid analogue Am80 diffract to 1.9 A with space group P2(1) and cell dimensions a = 37.03, b = 105.93, c = 40.31 A, beta = 110.28 degrees. Considerations in the crystallization of proteins with light-sensitive ligands are discussed.
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas