Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-379892" >
Cryo-EM fibril stru...
Cryo-EM fibril structures from systemic AA amyloidosis reveal the species complementarity of pathological amyloids
-
- Liberta, Falk (författare)
- Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany
-
- Loerch, Sarah (författare)
- Howard Hughes Med Inst, Janelia Res Campus, Ashburn, VA 20147 USA
-
- Rennegarbege, Matthies (författare)
- Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany
-
visa fler...
-
- Schierhorn, Angelika (författare)
- Martin Luther Univ Halle Wittenberg, Inst Biochem & Biotechnol, D-06120 Halle, Saale, Germany
-
- Westermark, Per (författare)
- Uppsala universitet,Klinisk och experimentell patologi,Per Westermark
-
- Westermark, Gunilla (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk cellbiologi
-
- Hazenberg, Bouke P. C. (författare)
- Univ Groningen, Univ Med Ctr Groningen, Dept Rheumatol & Clin Immunol, NL-9700 RB Groningen, Netherlands
-
- Grigorieff, Nikolaus (författare)
- Howard Hughes Med Inst, Janelia Res Campus, Ashburn, VA 20147 USA
-
- Faendrich, Marcus (författare)
- Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany
-
- Schmidt, Matthias (författare)
- Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2019-03-07
- 2019
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Communications. - : NATURE PUBLISHING GROUP. - 2041-1723. ; 10
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://uu.diva-port... (primary) (Raw object)
-
https://www.nature.c...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, we report the purification and electron cryo-microscopy analysis of amyloid fibrils from a mouse and a human patient with systemic AA amyloidosis. The obtained resolutions are 3.0 angstrom and 2.7 angstrom for the murine and human fibril, respectively. The two fibrils differ in fundamental properties, such as presence of right-hand or left-hand twisted cross-beta sheets and overall fold of the fibril proteins. Yet, both proteins adopt highly similar beta-arch conformations within the N-terminal similar to 21 residues. Our data demonstrate the importance of the fibril protein N-terminus for the stability of the analyzed amyloid fibril morphologies and suggest strategies of combating this disease by interfering with specific fibril polymorphs.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Klinisk medicin -- Klinisk laboratoriemedicin (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Clinical Medicine -- Clinical Laboratory Medicine (hsv//eng)
Nyckelord
- Pathology
- Patologi
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Liberta, Falk
-
Loerch, Sarah
-
Rennegarbege, Ma ...
-
Schierhorn, Ange ...
-
Westermark, Per
-
Westermark, Guni ...
-
visa fler...
-
Hazenberg, Bouke ...
-
Grigorieff, Niko ...
-
Faendrich, Marcu ...
-
Schmidt, Matthia ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Medicinska och f ...
-
och Cell och molekyl ...
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Klinisk medicin
-
och Klinisk laborato ...
- Artiklar i publikationen
-
Nature Communica ...
- Av lärosätet
-
Uppsala universitet