Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-38021" >
Human glutathione t...
Human glutathione transferase Al-1 demonstrates both half-of-the-sites and all-of-the-sites reactivity
-
- Lien, S (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för naturvetenskaplig biokemi
-
Gustafsson, A (författare)
-
Andersson, AK (författare)
-
visa fler...
-
Mannervik, B (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2001
- 2001
- Engelska.
-
Ingår i: JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. - : AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC. - 0021-9258. ; 276:38, s. 35599-35605
- Relaterad länk:
-
https://urn.kb.se/re...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- A study of the kinetics of a heterodimeric variant of glutathione transferase (GST) A1-1 has led to the conclusion that, although the wild-type enzyme displays all-of-the-sites reactivity in nucleophilic aromatic substitution reactions, it demonstrates ha
Nyckelord
- RAT-LIVER CYTOSOL; S-TRANSFERASE; ACTIVE-SITE; CATALYTIC ACTIVITY; SUBSTRATE-BINDING; CRYSTAL-STRUCTURE; DIRECTED MUTAGENESIS; PRODUCT COMPLEXES; ESCHERICHIA-COLI; MALIC ENZYME
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas