SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-417592"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-417592" > Ligand-induced vasc...

  • Dixelius, JohanUppsala universitet,Institutionen för genetik och patologi (författare)

Ligand-induced vascular endothelial growth factor receptor-3 (VEGFR-3) heterodimerization with VEGFR-2 in primary lymphatic endothelial cells regulates tyrosine phosphorylation sites

  • Artikel/kapitelEngelska2003

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2003
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-417592
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-417592URI
  • https://doi.org/10.1074/jbc.M304499200DOI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-66091URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Vascular endothelial growth factors (VEGFs) regulate the development and growth of the blood and lymphatic vascular systems. Of the three VEGF receptors (VEGFR), VEGFR-1 and -2 are expressed on blood vessels; VEGFR-2 is found also on lymphatic vessels. VEGFR-3 is expressed mainly on lymphatic vessels but it is also up-regulated in tumor angiogenesis. Although VEGFR-3 is essential for proper lymphatic development, its signal transduction mechanisms are still incompletely understood. Trans-phosphorylation of activated, dimerized receptor tyrosine kinases is known to be critical for the regulation of kinase activity and for receptor interaction with signal transduction molecules. In this study, we have identified five tyrosyl phosphorylation sites in the VEGFR-3 carboxyl-terminal tail. These sites were used both in VEGFR-3 overexpressed in 293 cells and when the endogenous VEGFR-3 was activated in lymphatic endothelial cells. Interestingly, VEGF-C stimulation of lymphatic endothelial cells also induced the formation of VEGFR-3/VEGFR-2 heterodimers, in which VEGFR-3 was phosphorylated only at three of the five sites while the two most carboxyl-terminal tyrosine residues appeared not to be accessible for the VEGFR-2 kinase. Our data suggest that the carboxyl-terminal tail of VEGFR-3 provides important regulatory tyrosine phosphorylation sites with potential signal transduction capacity and that these sites are differentially used in ligand-induced homo- and heterodimeric receptor complexes.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Mäkinen, TaijaUniversity of Helsinki(Swepub:uu)taima352 (författare)
  • Wirzenius, Maria (författare)
  • Karkkainen, Marika J. (författare)
  • Wernstedt, ChristerLudwiginstitutet för Cancerforskning(Swepub:uu)chrisws (författare)
  • Alitalo, Kari (författare)
  • Claesson-Welsh, LenaUppsala universitet,Institutionen för genetik och patologi(Swepub:uu)lcl04207 (författare)
  • Uppsala universitetInstitutionen för genetik och patologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biological Chemistry278, s. 40973-0021-92581083-351X
  • Ingår i:J Biol Chem278, s. 40973-

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy