Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-436138" >
System-wide identif...
System-wide identification and prioritization of enzyme substrates by thermal analysis
-
- Saei, Amir Ata (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Beusch, Christian M. (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Sabatier, Pierre (författare)
- Karolinska Institutet
-
visa fler...
-
Astorga Wells, Juan (författare)
-
- Gharibi, Hassan (författare)
- Karolinska Institutet
-
Meng, Zhaowei (författare)
-
Chernobrovkin, Alexey (författare)
-
- Rodin, Sergey (författare)
- Uppsala universitet,Thoraxkirurgi,Division of Physiological Chemistry I, Department of Medical Biochemistry and Biophysics, Karolinska Institutet, Stockholm, Sweden
-
Näreoja, Katja (författare)
-
Thorsell, Ann-Gerd (författare)
-
Karlberg, Tobias (författare)
-
Cheng, Qing (författare)
-
- Lundström, Susanna L. (författare)
- Karolinska Institutet
-
Gaetani, Massimiliano (författare)
-
- Végvári, Ákos (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Arnér, Elias S. J. (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Schüler, Herwig (författare)
- Karolinska Institutet
-
- Zubarev, Roman A. (författare)
- Karolinska Institutet
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2021-02-26
- 2021
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Nature. - 2041-1723. ; 12:1
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://uu.diva-port... (primary) (Raw object)
-
https://www.nature.c...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
http://kipublication...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Despite the immense importance of enzyme-substrate reactions, there is a lack of general and unbiased tools for identifying and prioritizing substrate proteins that are modified by the enzyme on the structural level. Here we describe a high-throughput unbiased proteomics method called System-wide Identification and prioritization of Enzyme Substrates by Thermal Analysis (SIESTA). The approach assumes that the enzymatic post-translational modification of substrate proteins is likely to change their thermal stability. In our proof-of-concept studies, SIESTA successfully identifies several known and novel substrate candidates for selenoprotein thioredoxin reductase 1, protein kinase B (AKT1) and poly-(ADP-ribose) polymerase-10 systems. Wider application of SIESTA can enhance our understanding of the role of enzymes in homeostasis and disease, opening opportunities to investigate the effect of post-translational modifications on signal transduction and facilitate drug discovery.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Saei, Amir Ata
-
Beusch, Christia ...
-
Sabatier, Pierre
-
Astorga Wells, J ...
-
Gharibi, Hassan
-
Meng, Zhaowei
-
visa fler...
-
Chernobrovkin, A ...
-
Rodin, Sergey
-
Näreoja, Katja
-
Thorsell, Ann-Ge ...
-
Karlberg, Tobias
-
Cheng, Qing
-
Lundström, Susan ...
-
Gaetani, Massimi ...
-
Végvári, Ákos
-
Arnér, Elias S. ...
-
Schüler, Herwig
-
Zubarev, Roman A ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Nature Communica ...
- Av lärosätet
-
Uppsala universitet
-
Karolinska Institutet