Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-96403" >
A direct comparison...
A direct comparison of protein structure in the gas and solution phase - the Trp-cage
-
- Patriksson, Alexandra (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi
-
- Adams, Christopher M. (författare)
- Uppsala universitet,MMS, medicinsk masspektrometri
-
- Kjeldsen, Frank (författare)
- Uppsala universitet,MMS, medicinsk masspektrometri
-
visa fler...
-
- Zubarev, Roman (författare)
- Uppsala universitet,MMS, medicinsk masspektrometri
-
- van der Spoel, David (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2007-11-01
- 2007
- Engelska.
-
Ingår i: Journal of Physical Chemistry B. - : American Chemical Society (ACS). - 1520-6106 .- 1520-5207. ; 111:46, s. 13147-13150
- Relaterad länk:
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Molecular dynamics simulations of zwitterions of the Trp-cage protein in the gas phase show that the most stable ion in vacuo has preserved the charge locations acquired in solution. A direct comparison of the gas and solution-phase structures reveals that, despite the similarity in charge location, there is significant difference in the structures, with a substantial increase in hydrogen bonds and exposure of hydrophobic parts in the gas phase. The structure of the salt bridge in the gas phase is also much more stable than in the (experimental) solution structure.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences (hsv//eng)
Nyckelord
- Gas phase
- Hydrophobic parts
- Salt bridge
- Solution phase
- Zwitterions
- Biology
- Biologi
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas