Sökning: onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/246368" >
Structure and inhib...
-
North, Rachel A
(författare)
Structure and inhibition of N-acetylneuraminate lyase from methicillin-resistant Staphylococcus aureus
- Artikel/kapitelEngelska2016
Förlag, utgivningsår, omfång ...
Nummerbeteckningar
-
LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/246368
-
https://gup.ub.gu.se/publication/246368URI
-
https://doi.org/10.1002/1873-3468.12462DOI
Kompletterande språkuppgifter
Ingår i deldatabas
Klassifikation
-
Ämneskategori:ref swepub-contenttype
-
Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Anmärkningar
-
N-Acetylneuraminate lyase is the first committed enzyme in the degradation of sialic acid by bacterial pathogens. In this study, we analyzed the kinetic parameters of N-acetylneuraminate lyase from methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA). We determined that the enzyme has a relatively high KM of 3.2 mm, suggesting that flux through the catabolic pathway is likely to be controlled by this enzyme. Our data indicate that sialic acid alditol, a known inhibitor of N-acetylneuraminate lyase enzymes, is a stronger inhibitor of MRSA N-acetylneuraminate lyase than of Clostridium perfringens N-acetylneuraminate lyase. Our analysis of the crystal structure of ligand-free and 2R-sialic acid alditol-bound MRSA N-acetylneuraminate lyase suggests that subtle dynamic differences in solution and/or altered binding interactions within the active site may account for species-specific inhibition.
Ämnesord och genrebeteckningar
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
-
Watson, Andrew J. A.
(författare)
-
Pearce, Grant
(författare)
-
Muscroft-Taylor, Andrew C.
(författare)
-
Friemann, Rosmarie,1975Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,CARe - Centrum för antibiotikaresistensforskning,Department of Chemistry and Molecular Biology,Centre for antibiotic resistance research, CARe(Swepub:gu)xfriro
(författare)
-
Fairbanks, Antony J
(författare)
-
Dobson, Renwick C. J.
(författare)
-
Göteborgs universitetInstitutionen för kemi och molekylärbiologi
(creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
-
Ingår i:FEBS Letters: Wiley590:23, s. 4414-44280014-57931873-3468
Internetlänk
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas