SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/271373"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/271373" > Interactions betwee...

Interactions between monomeric CCTS and p150(Glued): A novel function for CCTS at the cell periphery distinct from the protein folding activity of the molecular chaperone CCT

Echbarthi, Meriem (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
Vallin, Josefine, 1987 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
Grantham, Julie, 1972 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
 (creator_code:org_t)
Elsevier BV, 2018
2018
Engelska.
Ingår i: Experimental Cell Research. - : Elsevier BV. - 0014-4827. ; 370:1, s. 137-149
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Chaperonin containing tailless complex polypeptide 1 (CCT) is a molecular chaperone consisting of eight distinct protein subunits, that when oligomeric is essential for the folding of newly synthesized tubulin and actin. In addition to folding, CCT activity includes functions of individual subunits in their monomeric form. For example, when CCTS monomer levels are increased in cultured mammalian cells, numerous cell surface protrusions are formed from retraction fibres, indicating that an underlying function for the CCTS monomer exists. Here, using a yeast two-hybrid screen we identify the dynactin complex component p150Glued as a binding partner for CCT8 and show by siRNA depletion that this interaction is required for the formation of CCT8-induced cell surface protrusions. Intact microtubules are necessary for the formation of the protrusions, consistent with microtubule minus end transport driving the retraction fibre formation and depletion of either p150Glued or the dynactin complex-associated transmembrane protein dynAP prevents the previously observed localization of GFP-CCT8 to the plasma membrane. Wound healing assays reveal that CCTS monomer levels influence directional cell migration and together our observations demonstrate that in addition to the folding activity of CCT in its oligomer form, a monomeric subunit is associated with events that involve the assembled cytoskeleton.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)

Nyckelord

Chaperonin
Cytoskeleton
Microtubule-mediated transport
Plasma membrane
Cell migration
8 subunits
expression
dynactin
actin
tubulin
binding
microtubules
domains
yeast
tric/cct
Oncology
Cell Biology
ernlicht h
1993
proceedings of the national academy of sciences of the united states of america
v90
p9422

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Echbarthi, Merie ...
Vallin, Josefine ...
Grantham, Julie, ...
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Biokemi och mole ...
Artiklar i publikationen
Experimental Cel ...
Av lärosätet
Göteborgs universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy