SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/291571"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/291571" > In cellulo crystall...

In cellulo crystallization of Trypanosoma brucei IMP dehydrogenase enables the identification of genuine co-factors

Nass, K. (författare)
Redecke, L. (författare)
Perbandt, M. (författare)
visa fler...
Yefanov, O. (författare)
Klinge, M. (författare)
Koopmann, R. (författare)
Stellato, F. (författare)
Gabdulkhakov, A. (författare)
Schonherr, R. (författare)
Rehders, D. (författare)
Lahey-Rudolph, J. M. (författare)
Aquila, A. (författare)
Barty, A. (författare)
Basu, S. (författare)
Doak, R. B. (författare)
Duden, R. (författare)
Frank, M. (författare)
Fromme, R. (författare)
Kassemeyer, S. (författare)
Katona, Gergely, 1975 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
Kirian, R. (författare)
Liu, H. (författare)
Majoul, I. (författare)
Martin-Garcia, J. M. (författare)
Messerschmidt, M. (författare)
Shoeman, R. L. (författare)
Weierstall, U. (författare)
Westenhoff, Sebastian, 1978 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
White, T. A. (författare)
Williams, G. J. (författare)
Yoon, C. H. (författare)
Zatsepin, N. (författare)
Fromme, P. (författare)
Duszenko, M. (författare)
Chapman, H. N. (författare)
Betzel, C. (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2020-01-30
2020
Engelska.
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Science and Business Media LLC. - 2041-1723. ; 11:1
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Sleeping sickness is a fatal disease caused by the protozoan parasite Trypanosoma brucei (Tb). Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase (IMPDH) has been proposed as a potential drug target, since it maintains the balance between guanylate deoxynucleotide and ribonucleotide levels that is pivotal for the parasite. Here we report the structure of TbIMPDH at room temperature utilizing free-electron laser radiation on crystals grown in living insect cells. The 2.80 angstrom resolution structure reveals the presence of ATP and GMP at the canonical sites of the Bateman domains, the latter in a so far unknown coordination mode. Consistent with previously reported IMPDH complexes harboring guanosine nucleotides at the second canonical site, TbIMPDH forms a compact oligomer structure, supporting a nucleotide-controlled conformational switch that allosterically modulates the catalytic activity. The oligomeric TbIMPDH structure we present here reveals the potential of in cellulo crystallization to identify genuine allosteric co-factors from a natural reservoir of specific compounds. Trypanosoma brucei inosine-5 '-monophosphate dehydrogenase (IMPDH) is an enzyme in the guanine nucleotide biosynthesis pathway and of interest as a drug target. Here the authors present the 2.8 angstrom room temperature structure of TbIMPDH determined by utilizing X-ray free-electron laser radiation and crystals that were grown in insect cells and find that ATP and GMP are bound at the canonical sites of the Bateman domains.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences (hsv//eng)

Nyckelord

inosine 5'-monophosphate dehydrogenase
serial femtosecond
crystallography
vivo protein crystallization
5-monophosphate
dehydrogenase
monophosphate dehydrogenase
crystal-structure
radiation-damage
inhibitors
mechanism
reveals
Science & Technology - Other Topics

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy