onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:3895e20a-3343-45c5-bcdc-c36ce4a73306"
Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:3895e20a-3343-45c5-bcdc-c36ce4a73306" > Ganglioside lipids ...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Ganglioside lipids accelerate α-synuclein amyloid formation
-
- Gaspar, Ricardo (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Faculty of Engineering, LTH
-
- Pallbo, Jon (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
-
- Weininger, Ulrich (författare)
- Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
- visa fler...
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- Elsevier BV, 2018
- 2018
- Engelska 11 s.
- Ingår i: Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. - : Elsevier BV. - 1570-9639. ; 1866:10, s. 1062-1072
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The deposition of α-synuclein fibrils is one hallmark of Parkinson's disease. Here, we investigate how ganglioside lipids, present in high amounts in neurons and exosomes, influence the aggregation kinetics of α-synuclein. Gangliosides, as well as, other anionic lipid species with small or large headgroups were found to induce conformational changes of α-synuclein monomers and catalyse their aggregation at mildly acidic conditions. Although the extent of this catalytic effect was slightly higher for gangliosides, the results imply that charge interactions are more important than headgroup chemistry in triggering aggregation. In support of this idea, uncharged lipids with large headgroups were not found to induce any conformational change and only weakly catalyse aggregation. Intriguingly, aggregation was also triggered by free ganglioside headgroups, while these caused no conformational change of α-synuclein monomers. Our data reveal that partially folded α-synuclein helical intermediates are not required species in triggering of α-synuclein aggregation.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Gaspar, Ricardo
- Pallbo, Jon
- Weininger, Ulric ...
- Linse, Sara
- Sparr, Emma
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Biologi
- och Biofysik
- Artiklar i publikationen
- Biochimica et Bi ...
- Av lärosätet
- Lunds universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
