SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:e5922cf6-489d-42a5-997c-4fc9a5a21798"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:e5922cf6-489d-42a5-997c-4fc9a5a21798" > Yersinia enterocoli...

  • Kirjavainen, Vesa (författare)

Yersinia enterocolitica serum resistance proteins YadA and Ail bind the complement regulator C4b-binding protein

  • Artikel/kapitelEngelska2008

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2008-08-29
  • Public Library of Science (PLoS),2008

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:e5922cf6-489d-42a5-997c-4fc9a5a21798
  • https://lup.lub.lu.se/record/1285114URI
  • https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1000140DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • Many pathogens are equipped with factors providing resistance against the bactericidal action of complement. Yersinia enterocolitica, a Gram-negative enteric pathogen with invasive properties, efficiently resists the deleterious action of human complement. The major Y. enterocolitica serum resistance determinants include outer membrane proteins YadA and Ail. Lipopolysaccharide (LPS) O-antigen (O-ag) and outer core (OC) do not contribute directly to complement resistance. The aim of this study was to analyze a possible mechanism whereby Y. enterocolitica could inhibit the antibody-mediated classical pathway of complement activation. We show that Y. enterocolitica serotypes O:3, O:8, and O:9 bind C4b-binding protein (C4bp), an inhibitor of both the classical and lectin pathways of complement. To identify the C4bp receptors on Y. enterocolitica serotype O:3 surface, a set of mutants expressing YadA, Ail, O-ag, and OC in different combinations was tested for the ability to bind C4bp. The studies showed that both YadA and Ail acted as C4bp receptors. Ail-mediated C4bp binding, however, was blocked by the O-ag and OC, and could be observed only with mutants lacking these LPS structures. C4bp bound to Y. enterocolitica was functionally active and participated in the factor I-mediated degradation of C4b. These findings show that Y. enterocolitica uses two proteins, YadA and Ail, to bind C4bp. Binding of C4bp could help Y. enterocolitica to evade complement-mediated clearance in the human host.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Jarva, Hanna (författare)
  • Biedzka-Sarek, Marta (författare)
  • Blom, AnnaLund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)klke-abl (författare)
  • Skurnik, Mikael (författare)
  • Meri, Seppo (författare)
  • Proteinkemi, MalmöForskargrupper vid Lunds universitet (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:PLoS Pathogens: Public Library of Science (PLoS)4:81553-73661553-7374

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy