Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:f9b75e28-b537-41ed-bbbd-5a3f9623e519" >
Activated protein C...
-
Ahnström, JosefinLund University,Lunds universitet,Klinisk kemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups
(författare)
Activated protein C cofactor function of protein S: a novel role for a gamma-carboxyglutamic acid residue
- Artikel/kapitelEngelska2011
Förlag, utgivningsår, omfång ...
-
American Society of Hematology,2011
Nummerbeteckningar
-
LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:f9b75e28-b537-41ed-bbbd-5a3f9623e519
-
https://lup.lub.lu.se/record/2056814URI
-
https://doi.org/10.1182/blood-2010-11-317099DOI
Kompletterande språkuppgifter
-
Språk:engelska
-
Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
Klassifikation
-
Ämneskategori:art swepub-publicationtype
-
Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Anmärkningar
-
Protein S has an important anticoagulant function by acting as a cofactor for activated protein C (APC). We recently reported that the EGF1 domain residue Asp95 is critical for APC cofactor function. In the present study, we examined whether additional interaction sites within the Gla domain of protein S might contribute to its APC cofactor function. We examined 4 residues, composing the previously reported "Face1" (N33S/P35T/E36A/Y39V) variant, as single point substitutions. Of these protein S variants, protein S E36A was found to be almost completely inactive using calibrated automated thrombography. In factor Va inactivation assays, protein S E36A had 89% reduced cofactor activity compared with wild-type protein S and was almost completely inactive in factor VIIIa inactivation; phospholipid binding was, however, normal. Glu36 lies outside the omega-loop that mediates Ca2+-dependent phospholipid binding. Using mass spectrometry, it was nevertheless confirmed that Glu36 is gamma-carboxylated. Our finding that Gla36 is important for APC cofactor function, but not for phospholipid binding, defines a novel function (other than Ca2+ coordination/phospholipid binding) for a Gla residue in vitamin K-dependent proteins. It also suggests that residues within the Gla and EGF1 domains of protein S act cooperatively for its APC cofactor function. (Blood. 2011;117(24):6685-6693)
Ämnesord och genrebeteckningar
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
-
Andersson, Helena
(författare)
-
Canis, Kevin
(författare)
-
Norström, EvaLund University,Lunds universitet,Klinisk kemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)klke-eno
(författare)
-
Yu, Yao
(författare)
-
Dahlbäck, BjörnLund University,Lunds universitet,Klinisk kemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)klke-bda
(författare)
-
Panico, Maria
(författare)
-
Morris, Howard R.
(författare)
-
Crawley, James T. B.
(författare)
-
Lane, David A.
(författare)
-
Klinisk kemi, MalmöForskargrupper vid Lunds universitet
(creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
-
Ingår i:Blood: American Society of Hematology117:24, s. 6685-66931528-00200006-4971
Internetlänk
Hitta via bibliotek
-
Blood
(Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Ahnström, Josefi ...
-
Andersson, Helen ...
-
Canis, Kevin
-
Norström, Eva
-
Yu, Yao
-
Dahlbäck, Björn
-
visa fler...
-
Panico, Maria
-
Morris, Howard R ...
-
Crawley, James T ...
-
Lane, David A.
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Klinisk medicin
-
och Hematologi
- Artiklar i publikationen
-
Blood
- Av lärosätet
-
Lunds universitet