| 1. |
- Hau, Stephan, 1960-, et al.
(author)
-
Die Frankfurter Präventionsstudie. Zur psychischen und psychosozialen Integration von verhaltensauffälligen Kindern (insbesondere von ADHS) im Kindergartenalter - ein Arbeitsbericht.
- 2006
-
In: ADHS - Frühprävention statt Medikalisierung. Theorie, Forschung, Kontroversen.. - Göttingen : Vandenhoeck & Ruprecht. - 9783525451786 - 3525451784 ; , s. 238-269
-
Book chapter (other academic/artistic)abstract
- Wie soll ADHS behandelt werden? Dieses Buch setzt sich auf fachlich-wissenschaftlicher Ebene sowohl mit der Diagnose als auch mit der Behandlung von ADHS auseinander. Die einen plädieren für einen verstehenden und therapeutischen Umgang mit dem betroffenen Kind, während andere in einer medikamentösen Behandlung das Mittel der Wahl sehen.Das Aufmerksamkeits-Defizit-Hyperaktivitäts-Syndrom (ADHS) ist heutzutage eine weitverbreitete Diagnose, mancherorts für fast alle kindlichen Schwierigkeiten im Vorschul- und Grundschulalter. Die Erklärungen reichen von Störungen des Hirnstoffwechsels, Frühverwahrlosungen, psychischen oder psychosozialen Regulationsstörungen bis hin zu Hochbegabungen. Bei den Präventions- und Therapieangeboten gehen die Empfehlungen weit auseinander. Für die einen ist ein verstehender Zugang zum einzelnen Kind und seiner Lebenssituation der richtige Weg, während andere in einer medikamentösen Behandlung die Lösung des Problems sehen. Diese Sichtweise hat in den letzten zehn Jahren enormen Auftrieb erhalten. Die Autoren dieses Bandes problematisieren und diskutieren eine drohende Medikalisierung sozialer Probleme. Sie greifen aktuelle Kontroversen auf und plädieren für eine sorgfältige Diagnostik sowie für eine professionelle Zusammenarbeit aller beteiligten Experten bei der Therapie der betroffenen Kinder.
|
|
| 2. |
- Lin, Po-Chi, et al.
(author)
-
A vertebrate-type ferredoxin domain in the Na+-translocating NADH dehydrogenase from Vibrio cholerae
- 2005
-
In: Journal of Biological Chemistry. - 0021-9258 .- 1083-351X. ; 280:24, s. 22560-22563
-
Journal article (peer-reviewed)abstract
- The Na(+)-translocating NADH:quinone oxidoreductase from Vibrio cholerae contains a single Fe-S cluster localized in subunit NqrF. Here we study the electronic properties of the Fe-S center in a truncated version of the NqrF subunit comprising only its ferredoxin-like Fe-S domain. Mössbauer spectroscopy of the Fe-S domain in the oxidized state is consistent with a binuclear Fe-S cluster with tetrahedral sulfur coordination by the cysteine residues Cys(70), Cys(76), Cys(79), and Cys(111). Important sequence motifs surrounding these cysteines are conserved in the Fe-S domain and in vertebrate-type ferredoxins. The magnetic circular dichroism spectra of the photochemically reduced Fe-S domain exhibit a striking similarity to the magnetic circular dichroism spectra of vertebrate-type ferredoxins required for the in vivo assembly of iron-sulfur clusters. This study reveals a novel function for vertebrate-type [2Fe-2S] clusters as redox cofactors in respiratory dehydrogenases.
|
|
| 3. |
- Lin, Po-Chi, et al.
(author)
-
NADH oxidation drives respiratory Na+ transport in mitochondria from Yarrowia lipolytica
- 2008
-
In: Archives of Microbiology. - : Springer Science and Business Media LLC. - 0302-8933 .- 1432-072X. ; 190:4, s. 471-480
-
Journal article (peer-reviewed)abstract
- It is generally assumed that respiratory complexes exclusively use protons to energize the inner mitochondrial membrane. Here we show that oxidation of NADH by submitochondrial particles (SMPs) from the yeast Yarrowia lipolytica is coupled to protonophore-resistant Na+ uptake, indicating that a redox-driven, primary Na+ pump is operative in the inner mitochondrial membrane. By purification and reconstitution into proteoliposomes, a respiratory NADH dehydrogenase was identified which coupled NADH-dependent reduction of ubiquinone (1.4 micromol min(-1) mg(-1)) to Na+ translocation (2.0 micromol min(-1) mg(-1)). NADH-driven Na+ transport was sensitive towards rotenone, a specific inhibitor of complex I. We conclude that mitochondria from Y. lipolytica contain a NADH-driven Na+ pump and propose that it represents the complex I of the respiratory chain. Our study indicates that energy conversion by mitochondria does not exclusively rely on the proton motive force but may benefit from the electrochemical Na+ gradient established by complex I.
|
|
| 4. |
- Türk, Karin, et al.
(author)
-
NADH oxidation by the Na+-translocating NADH : quinone oxidoreductase from Vibrio cholerae
- 2004
-
In: Journal of Biological Chemistry. - 0021-9258 .- 1083-351X. ; 279:20, s. 21349-21355
-
Journal article (peer-reviewed)abstract
- The Na(+)-translocating NADH:quinone oxidoreductase from Vibrio cholerae is a six subunit enzyme containing four flavins and a single motif for the binding of a Fe-S cluster on its NqrF subunit. This study reports the production of a soluble variant of NqrF (NqrF') and its individual flavin and Fe-S-carrying domains using V. cholerae or Escherichia coli as expression hosts. NqrF' and the flavin domain each contain 1 mol of FAD/mol of enzyme and exhibit high NADH oxidation activity (20,000 micromol min(-1) mg(-1)). EPR, visible absorption, and circular dichroism spectroscopy indicate that the Fe-S cluster in NqrF' and its Fe-S domain is related to 2Fe ferredoxins of the vertebrate-type. The addition of NADH to NqrF' results in the formation of a neutral flavosemiquinone and a partial reduction of the Fe-S cluster. The NqrF subunit harbors the active site of NADH oxidation and acts as a converter between the hydride donor NADH and subsequent one-electron reaction steps in the Na(+)-translocating NADH:quinone oxidoreductase complex. The observed electron transfer NADH --> FAD --> [2Fe-2S] in NqrF requires positioning of the FAD and the Fe-S cluster in close proximity in accordance with a structural model of the subunit.
|
|
