SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Extended search

onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-160037"
 

Search: onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-160037" > Selection of an opt...

  • 1 of 1
  • Previous record
  • Next record
  •    To hitlist
LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00006333naa a2201057 4500
001oai:DiVA.org:kth-160037
003SwePub
008150213s2014 | |||||||||||000 ||eng|
009oai:DiVA.org:uu-235383
009oai:prod.swepub.kib.ki.se:132238794
024a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-1600372 URI
024a https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2014.09.0822 DOI
024a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-2353832 URI
024a http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:1322387942 URI
040 a (SwePub)kthd (SwePub)uud (SwePub)ki
041 a engb eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
100a Altai, Mohamedu Uppsala universitet,Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap,Tolmachev4 aut0 (Swepub:uu)mohal988
2451 0a Selection of an optimal cysteine-containing peptide-based chelator for labeling of affibody molecules with (188)Re.
264 1b Elsevier BV,c 2014
338 a print2 rdacarrier
500 a QC 20150213
520 a Affibody molecules constitute a class of small (7 kDa) scaffold proteins that can be engineered to have excellent tumor targeting properties. High reabsorption in kidneys complicates development of affibody molecules for radionuclide therapy. In this study, we evaluated the influence of the composition of cysteine-containing C-terminal peptide-based chelators on the biodistribution and renal retention of (188)Re-labeled anti-HER2 affibody molecules. Biodistribution of affibody molecules containing GGXC or GXGC peptide chelators (where X is G, S, E or K) was compared with biodistribution of a parental affibody molecule ZHER2:2395 having a KVDC peptide chelator. All constructs retained low picomolar affinity to HER2-expressing cells after labeling. The biodistribution of all (188)Re-labeled affibody molecules was in general comparable, with the main observed difference found in the uptake and retention of radioactivity in excretory organs. The (188)Re-ZHER2:V2 affibody molecule with a GGGC chelator provided the lowest uptake in all organs and tissues. The renal retention of (188)Re-ZHER2:V2 (3.1 ± 0.5 %ID/g at 4 h after injection) was 55-fold lower than retention of the parental (188)Re-ZHER2:2395 (172 ± 32 %ID/g). We show that engineering of cysteine-containing peptide-based chelators can be used for significant improvement of biodistribution of (188)Re-labeled scaffold proteins, particularly reduction of their uptake in excretory organs.
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Annan medicin och hälsovetenskapx Övrig annan medicin och hälsovetenskap0 (SwePub)305992 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Other Medical and Health Sciencesx Other Medical and Health Sciences not elsewhere specified0 (SwePub)305992 hsv//eng
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinsk bioteknologi0 (SwePub)3042 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Medical Biotechnology0 (SwePub)3042 hsv//eng
653 a Affibody
653 a Affinity discrimination
653 a Cell surface display
653 a FACS
653 a Gram positive
653 a Staphylococcus carnosus
653 a immunoglobulin G
653 a membrane protein
653 a antibody combining site
653 a article
653 a binding affinity
653 a cell interaction
653 a cellular distribution
653 a evaluation
653 a fluorescence activated cell sorting
653 a nonhuman
653 a priority journal
653 a protein domain
653 a protein expression
653 a protein localization
653 a protein targeting
653 a signal transduction
653 a Staphylococcus
653 a Staphylococcus carnosus
653 a surface property
653 a Amino Acid Sequence
653 a Antibody Affinity
653 a Flow Cytometry
653 a Immunoglobulin G
653 a Molecular Sequence Data
653 a Mutation
653 a Peptide Library
653 a Protein Structure
653 a Tertiary
653 a Recombinant Proteins
653 a Sequence Alignment
653 a Staphylococcal Protein A
653 a Staphylococcus
653 a Transformation
653 a Bacterial
653 a Posibacteria
653 a Staphylococcus carnosus
700a Honarvar, Hadisu Uppsala universitet,Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap,Tolmachev4 aut0 (Swepub:uu)hadho340
700a Wållberg, Helenau KTH,Proteinteknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1527tt1
700a Strand, Joannau Uppsala universitet,Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap,Tolmachev4 aut0 (Swepub:uu)joast981
700a Varasteh, Zohrehu Uppsala universitet,Plattformen för preklinisk PET,Orlova4 aut0 (Swepub:uu)zohva473
700a Rosestedt, Mariau Uppsala universitet,Plattformen för preklinisk PET,Orlova4 aut0 (Swepub:uu)marro433
700a Orlova, Annau Uppsala universitet,Plattformen för preklinisk PET4 aut0 (Swepub:uu)annaorlo
700a Dunås, Finn4 aut
700a Sandström, Mattiasu Uppsala universitet,Enheten för medicinsk strålfysik4 aut0 (Swepub:uu)masan637
700a Löfblom, Johnu KTH,Proteinteknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1z7cgkl
700a Tolmachev, Vladimiru Uppsala universitet,Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap4 aut0 (Swepub:uu)vladtolm
700a Ståhl, Stefanu KTH,Proteinteknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1svy8i4
710a Uppsala universitetb Enheten för biomedicinsk strålningsvetenskap4 org
773t European Journal of Medicinal Chemistryd : Elsevier BVg 87, s. 519-28q 87<519-28x 0223-5234x 1768-3254
856u https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2014.09.082
856u https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2014.09.082y Fulltext
856u https://uu.diva-portal.org/smash/get/diva2:759949/FULLTEXT02.pdfx primaryx Raw objecty fulltext:print
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-160037
8564 8u https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2014.09.082
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-235383
8564 8u http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:132238794

Find in a library

To the university's database

  • 1 of 1
  • Previous record
  • Next record
  •    To hitlist

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Close

Copy and save the link in order to return to this view