SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-200692"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-200692" > Glutathione Transfe...

  • Mannervik, BengtStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

Glutathione Transferases as Efficient Ketosteroid Isomerases

  • Artikel/kapitelEngelska2021

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2021-11-22
  • Frontiers Media SA,2021
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-200692
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-200692URI
  • https://doi.org/10.3389/fmolb.2021.765970DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:for swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • In addition to their well-established role in detoxication, glutathione transferases (GSTs) have other biological functions. We are focusing on the ketosteroid isomerase activity, which appears to contribute to steroid hormone biosynthesis in mammalian tissues. A highly efficient GST A3-3 is present in some, but not all, mammals. The alpha class enzyme GST A3-3 in humans and the horse shows the highest catalytic efficiency with kcat/Km values of approximately 107 M−1s−1, ranking close to the most active enzymes known. The expression of GST A3-3 in steroidogenic tissues suggests that the enzyme has evolved to support the activity of 3β-hydroxysteroid dehydrogenase, which catalyzes the formation of 5-androsten-3,17-dione and 5-pregnen-3,20-dione that are substrates for the double-bond isomerization catalyzed by GST A3-3. The dehydrogenase also catalyzes the isomerization, but its kcat of approximately 1 s−1 is 200-fold lower than the kcat values of human and equine GST A3-3. Inhibition of GST A3-3 in progesterone-producing human cells suppress the formation of the hormone. Glutathione serves as a coenzyme contributing a thiolate as a base in the isomerase mechanism, which also involves the active-site Tyr9 and Arg15. These conserved residues are necessary but not sufficient for the ketosteroid isomerase activity. A proper assortment of H-site residues is crucial to efficient catalysis by forming the cavity binding the hydrophobic substrate. It remains to elucidate why some mammals, such as rats and mice, lack GSTs with the prominent ketosteroid isomerase activity found in certain other species. Remarkably, the fruit fly Drosophila melanogaster, expresses a GSTE14 with notable steroid isomerase activity, even though Ser14 has evolved as the active-site residue corresponding to Tyr9 in the mammalian alpha class.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Ismail, AramStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)aris4283 (författare)
  • Lindström, Helena,1961-Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)heli2352 (författare)
  • Sjödin, BirgittaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)bisj (författare)
  • Ing, Nancy H. (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Frontiers in Molecular Biosciences: Frontiers Media SA82296-889X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Mannervik, Bengt
Ismail, Aram
Lindström, Helen ...
Sjödin, Birgitta
Ing, Nancy H.
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
Artiklar i publikationen
Frontiers in Mol ...
Av lärosätet
Stockholms universitet

Sök utanför SwePub

Wikipedia om författaren:
Bengt_Mannervik
Mannervik, Bengt
en

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy