Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-487076" >
Asymmetric nucleoso...
Asymmetric nucleosome PARylation at DNA breaks mediates directional nucleosome sliding by ALC1
-
- Bacic, Luka (författare)
- Uppsala universitet,Molekylär systembiologi,Science for Life Laboratory, SciLifeLab,Deindl
-
- Gaullier, Guillaume (författare)
- Uppsala universitet,Molekylär systembiologi,Science for Life Laboratory, SciLifeLab
-
Mohapatra, Jugal (författare)
-
visa fler...
-
- Mao, Guanzhong, 1985- (författare)
- Uppsala universitet,Science for Life Laboratory, SciLifeLab,Molekylär biofysik
-
- Brackmann, Klaus (författare)
- Uppsala universitet,Science for Life Laboratory, SciLifeLab,Molekylär biofysik
-
- Panfilov, Mikhail (författare)
- Uppsala universitet,Molekylär biofysik,Science for Life Laboratory, SciLifeLab
-
Liszczak, Glen (författare)
-
- Sabantsev, Anton (författare)
- Uppsala universitet,Science for Life Laboratory, SciLifeLab,Molekylär biofysik
-
- Deindl, Sebastian (författare)
- Uppsala universitet,Science for Life Laboratory, SciLifeLab,Molekylär biofysik
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- Springer Nature, 2024
- 2024
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Nature. - 2041-1723. ; 15:1
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://uu.diva-port... (primary) (Raw object)
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The chromatin remodeler ALC1 is activated by DNA damage-induced poly(ADP-ribose) deposited by PARP1/PARP2 and their co-factor HPF1. ALC1 has emerged as a cancer drug target, but how it is recruited to ADP-ribosylated nucleosomes to affect their positioning near DNA breaks is unknown. Here we find that PARP1/HPF1 preferentially initiates ADP-ribosylation on the histone H2B tail closest to the DNA break. To dissect the consequences of such asymmetry, we generate nucleosomes with a defined ADP-ribosylated H2B tail on one side only. The cryo-electron microscopy structure of ALC1 bound to such an asymmetric nucleosome indicates preferential engagement on one side. Using single-molecule FRET, we demonstrate that this asymmetric recruitment gives rise to directed sliding away from the DNA linker closest to the ADP-ribosylation site. Our data suggest a mechanism by which ALC1 slides nucleosomes away from a DNA break to render it more accessible to repair factors.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Strukturbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Structural Biology (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Nyckelord
- ALC1
- CHD1L
- nucleosome
- poly(ADP-ribose)ylation
- chromatin
- remodeling
- PARP1
- Human
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Bacic, Luka
-
Gaullier, Guilla ...
-
Mohapatra, Jugal
-
Mao, Guanzhong, ...
-
Brackmann, Klaus
-
Panfilov, Mikhai ...
-
visa fler...
-
Liszczak, Glen
-
Sabantsev, Anton
-
Deindl, Sebastia ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Strukturbiologi
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Nature Communica ...
- Av lärosätet
-
Uppsala universitet