Comparison of nucleosome remodeling by the yeast transcription factor Pho4 and the glucocorticoid receptor

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:sh-15755" > Comparison of nucle...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Bergh, F T (författare)

Comparison of nucleosome remodeling by the yeast transcription factor Pho4 and the glucocorticoid receptor

Artikel/kapitelEngelska2000

Förlag, utgivningsår, omfång ...

Elsevier BV,2000
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:sh-15755
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:sh:diva-15755URI
https://doi.org/10.1074/jbc.275.12.9035DOI
http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:1941213URI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

Chromatin reorganization of the PHO5 and murine mammary tumor virus (MMTV) promoters is triggered by binding of either Pho4 or the glucocorticoid receptor (GR), respectively. In order to compare the ability of Pho4 and GR to remodel chromatin and activate transcription, hybrid promoter constructs were created by insertion of the MMTV B nucleosome sequence into the PHO5 promoter and then transformed into a yeast strain expressing GR, Activation of either Pho4 (by phosphate depletion) or GR (by hormone addition) resulted in only slight induction of hybrid promoter activity. However, simultaneous activation of both Pho4 and GR resulted in synergistic activation to levels exceeding that of the wild type PHO5 promoter. Under these conditions, Pho4 completely disrupted the nucleosome containing its binding site. In contrast, GR had little effect on the stability of the MMTV B nucleosome. A minimal transactivation domain of the GR fused to the Pho4 DNA-binding domain is capable of efficiently disrupting the nucleosome with a Pho4-binding site, whereas the complementary hybrid protein (Pho4 activation domain, GR DNA-binding domain) does not labilize the B nucleosome. Therefore, we conclude that significant activation by Pho4 requires nucleosome disruption, whereas equivalent transcriptional activation by GR is not accompanied by overt perturbation of nucleosome structure. Our results show that the DNA-binding domains of the two factors play critical roles in determining how chromatin structure is modified during promoter activation.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Flinn, Elisabeth MSödertörns högskola,Avdelning Naturvetenskap,Karolinska Institute(Swepub:sh)SHEHFN (författare)
Svaren, J (författare)
Wright, Anthony PKarolinska Institutet,Södertörns högskola,Avdelning Naturvetenskap,Karolinska Institute(Swepub:sh)SHAYWT (författare)
Horz, W (författare)
Södertörns högskolaAvdelning Naturvetenskap (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Journal of Biological Chemistry: Elsevier BV275:12, s. 9035-90420021-92581083-351X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Journal of Biological Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Bergh, F T; Flinn, Elisabeth ...; Svaren, J; Wright, Anthony ...; Horz, W

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Journal of Biolo ...

Av lärosätet: Södertörns högskola; Karolinska Institutet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se