SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-181853"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-181853" > The Bacillus anthra...

  • Grāve, KristīneStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, Svante Arrhenius Vag 16C, S-10691 Stockholm, Sweden (författare)

The Bacillus anthracis class Ib ribonucleotide reductase subunit NrdF intrinsically selects manganese over iron

  • Artikel/kapitelEngelska2020

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2020-04-15
  • Springer Science and Business Media LLC,2020
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-181853
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-181853URI
  • https://doi.org/10.1007/s00775-020-01782-3DOI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-418750URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Correct protein metallation in the complex mixture of the cell is a prerequisite for metalloprotein function. While some metals, such as Cu, are commonly chaperoned, specificity towards metals earlier in the Irving-Williams series is achieved through other means, the determinants of which are poorly understood. The dimetal carboxylate family of proteins provides an intriguing example, as different proteins, while sharing a common fold and the same 4-carboxylate 2-histidine coordination sphere, are known to require either a Fe/Fe, Mn/Fe or Mn/Mn cofactor for function. We previously showed that the R2lox proteins from this family spontaneously assemble the heterodinuclear Mn/Fe cofactor. Here we show that the class Ib ribonucleotide reductase R2 protein from Bacillus anthracis spontaneously assembles a Mn/Mn cofactor in vitro, under both aerobic and anoxic conditions, when the metal-free protein is subjected to incubation with Mn-II and Fe-II in equal concentrations. This observation provides an example of a protein scaffold intrinsically predisposed to defy the Irving-Williams series and supports the assumption that the Mn/Mn cofactor is the biologically relevant cofactor in vivo. Substitution of a second coordination sphere residue changes the spontaneous metallation of the protein to predominantly form a heterodinuclear Mn/Fe cofactor under aerobic conditions and a Mn/Mn metal center under anoxic conditions. Together, the results describe the intrinsic metal specificity of class Ib RNR and provide insight into control mechanisms for protein metallation.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Griese, Julia J.Uppsala universitet,Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Uppsala University, Sweden,Strukturbiologi,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, Svante Arrhenius Vag 16C, S-10691 Stockholm, Sweden(Swepub:uu)julgr393 (författare)
  • Berggren, GustavUppsala universitet,Molekylär biomimetik(Swepub:uu)guber255 (författare)
  • Bennett, Matthew D.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, Svante Arrhenius Vag 16C, S-10691 Stockholm, Sweden(Swepub:su)maben (författare)
  • Högbom, MartinStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, Svante Arrhenius Vag 16C, S-10691 Stockholm, Sweden(Swepub:su)hogbom (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biological Inorganic Chemistry: Springer Science and Business Media LLC25:4, s. 571-5820949-82571432-1327

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy