SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-187197"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-187197" > Dynamic Connection ...

  • Ojeda-May, PedroUmeå universitet,Kemiska institutionen,Högpresterande beräkningscentrum norr (HPC2N) (författare)

Dynamic Connection between Enzymatic Catalysis and Collective Protein Motions

  • Artikel/kapitelEngelska2021

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2021-07-12
  • American Chemical Society (ACS),2021
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-187197
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-187197URI
  • https://doi.org/10.1021/acs.biochem.1c00221DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Enzymes employ a wide range of protein motions to achieve efficient catalysis of chemical reactions. While the role of collective protein motions in substrate binding, product release, and regulation of enzymatic activity is generally understood, their roles in catalytic steps per se remain uncertain. Here, molecular dynamics simulations, enzyme kinetics, X-ray crystallography, and nuclear magnetic resonance spectroscopy are combined to elucidate the catalytic mechanism of adenylate kinase and to delineate the roles of catalytic residues in catalysis and the conformational change in the enzyme. This study reveals that the motions in the active site, which occur on a time scale of picoseconds to nanoseconds, link the catalytic reaction to the slow conformational dynamics of the enzyme by modulating the free energy landscapes of subdomain motions. In particular, substantial conformational rearrangement occurs in the active site following the catalytic reaction. This rearrangement not only affects the reaction barrier but also promotes a more open conformation of the enzyme after the reaction, which then results in an accelerated opening of the enzyme compared to that of the reactant state. The results illustrate a linkage between enzymatic catalysis and collective protein motions, whereby the disparate time scales between the two processes are bridged by a cascade of intermediate-scale motion of catalytic residues modulating the free energy landscapes of the catalytic and conformational change processes.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Ul Mushtaq, AmeeqUmeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)amul0005 (författare)
  • Rogne, PerUmeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)pero0018 (författare)
  • Verma, ApoorvUmeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)apve0002 (författare)
  • Ovchinnikov, Victor (författare)
  • Grundström, ChristinUmeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)chgr0001 (författare)
  • Dulko-Smith, Beata (författare)
  • Sauer, Uwe H.Umeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)uwsa0001 (författare)
  • Wolf-Watz, Magnus,1971-Umeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)maswoz04 (författare)
  • Nam, Kwangho (författare)
  • Umeå universitetKemiska institutionen (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Biochemistry: American Chemical Society (ACS)60:28, s. 2246-22580006-29601520-4995

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy