SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-111182"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-111182" > A protein interacti...

  • Wang, Xiaolu (författare)

A protein interaction node at the neurotransmitter release site : domains of Aczonin/Piccolo, Bassoon, CAST, and rim converge on the N-terminal domain of Munc13-1

  • Artikel/kapitelEngelska2009

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2009
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-111182
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-111182URI
  • https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.1255-09.2009DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Multidomain scaffolding proteins organize the molecular machinery of neurotransmitter vesicle dynamics during synaptogenesis and synaptic activity. We find that domains of five active zone proteins converge on an interaction node that centers on the N-terminal region of Munc13-1 and includes the zinc-finger domain of Rim1, the C-terminal region of Bassoon, a segment of CAST1/ELKS2, and the third coiled-coil domain (CC3) of either Aczonin/Piccolo or Bassoon. This multidomain complex may constitute a center for the physical and functional integration of the protein machinery at the active zone. An additional connection between Aczonin and Bassoon is mediated by the second coiled-coil domain of Aczonin. Recombinant Aczonin-CC3, expressed in cultured neurons as a green fluorescent protein fusion protein, is targeted to synapses and suppresses vesicle turnover, suggesting involvements in synaptic assembly as well as activity. Our findings show that Aczonin, Bassoon, CAST1, Munc13, and Rim are closely and multiply interconnected, they indicate that Aczonin-CC3 can actively participate in neurotransmitter vesicle dynamics, and they highlight the N-terminal region of Munc13-1 as a hub of protein interactions by adding three new binding partners to its mechanistic potential in the control of synaptic vesicle priming.

Ämnesord och genrebeteckningar

  • MEDICINE
  • MEDICIN

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Hu, Bin (författare)
  • Zieba, AgataUppsala universitet,Institutionen för neurovetenskap,Molekylär cellbiologi (författare)
  • Neumann, Nicole GUppsala universitet,Institutionen för neurovetenskap,Molekylär cellbiologi (författare)
  • Kasper-Sonnenberg, Monika (författare)
  • Honsbein, AnnegretUppsala universitet,Institutionen för neurovetenskap,Molekylär cellbiologi (författare)
  • Hultqvist, GretaUppsala universitet,Institutionen för neurovetenskap,Molekylär cellbiologi(Swepub:uu)grhul102 (författare)
  • Conze, TimUppsala universitet,Institutionen för neurovetenskap,Molekylär cellbiologi (författare)
  • Witt, Wolfgang (författare)
  • Limbach, ChristophUppsala universitet,Institutionen för neurovetenskap,Molekylär cellbiologi (författare)
  • Geitmann, MatthisUppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi(Swepub:uu)magei517 (författare)
  • Danielson, HelenaUppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi(Swepub:uu)helenads (författare)
  • Kolarow, Richard (författare)
  • Niemann, Gesa (författare)
  • Lessmann, Volkmar (författare)
  • Kilimann, Manfred WUppsala universitet,Institutionen för neurovetenskap,molekylär cellbiologi(Swepub:uu)makil021 (författare)
  • Uppsala universitetInstitutionen för neurovetenskap (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Neuroscience29:40, s. 12584-125960270-64741529-2401

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy