SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-127413"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-127413" > Colorimetric Protei...

  • Aili, Daniel,1977-Linköpings universitet,Molekylär fysik,Tekniska fakulteten (författare)

Colorimetric Protein Sensing by Controlled Assembly of Gold Nanoparticles Functionalized with Synthetic Receptors

  • Artikel/kapitelEngelska2009

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Wiley,2009
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-127413
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-127413URI
  • https://doi.org/10.1002/smll.200900530DOI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:liu:diva-15122URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • A novel strategy is described for the colorimetric sensing of proteins, based on polypeptide-functionalized gold nanoparticles. Recognition is accomplished using a polypeptide sensor scaffold designed to specifically bind to the model analyte, human carbonic anhydrase II (HCAII). The extent of particle aggregation, induced by the Zn2+-triggered dimerization and folding of a second polypeptide also present on the surface of the gold nanoparticle, gives a readily detectable colorimetric shift that is dependent on the concentration of the target protein. In the absence of HCAII, particle aggregation results in a major redshift of the plasmon peak, whereas analyte binding prevented the formation of dense aggregates, significantly reducing the magnitude of the redshift. The versatility of the technique is demonstrated using a second model system based on the recognition of a peptide sequence from the tobacco mosaic virus coat protein (TMVP) by a recombinant antibody fragment (Fab57P). Concentrations down to approximate to 10 nM and approximate to 25 nM are detected for HCAII and Fab57P, respectively. This strategy is proposed as a generic platform for robust and specific protein analysis that can be further developed to monitor a wide range of target proteins.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Selegård, RobertLinköpings universitet,Molekylär fysik,Tekniska fakulteten(Swepub:liu)robse34 (författare)
  • Baltzer, LarsUppsala universitet,Institutionen för biokemi och organisk kemi,Division of Organic Chemistry, Department of Biochemistry and Organic Chemistry, BMC, Box 576, Uppsala University, SE-751 23 Uppsala, Sweden(Swepub:uu)labal087 (författare)
  • Enander, KarinLinköpings universitet,Molekylär fysik,Tekniska fakulteten(Swepub:liu)karen14 (författare)
  • Liedberg, BoLinköpings universitet,Molekylär fysik,Tekniska fakulteten(Swepub:liu)boli31 (författare)
  • Linköpings universitetMolekylär fysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Small: Wiley5:21, s. 2445-24521613-68101613-6829

Internetlänk

Hitta via bibliotek

  • Small (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Aili, Daniel, 19 ...
Selegård, Robert
Baltzer, Lars
Enander, Karin
Liedberg, Bo
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Kemi
Artiklar i publikationen
Small
Av lärosätet
Uppsala universitet
Linköpings universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy