onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-52355"
Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-52355" > Assessment of glyco...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Assessment of glycosaminoglycan-protein linkage tetrasaccharides as acceptors for GalNAc- and GlcNAc-transferases from mouse mastocytoma.
-
- Lidholt, Kerstin (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi
-
- Fjelstad, Maria (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi
-
- Lindahl, Ulf (författare)
- Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi
- visa fler...
- Goto, F (författare)
- Ogawa, T (författare)
- Kitagawa, H (författare)
- Sugahara, K (författare)
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- 1997
- 1997
- Engelska.
- Ingår i: Glycoconjugate Journal. - 0282-0080 .- 1573-4986. ; 14:6, s. 737-742
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Two glycosaminoglycan-protein linkage tetrasaccharide-serine compounds, GlcA beta 1-3Gal beta 1-3Gal beta 1-4Xyl beta 1-O-Ser and GlcA beta 1-3Gal(4-O-sulfate)beta 1-3Gal beta 1-4Xyl beta 1-O-Ser, were tested as hexosamine accepters, using UDP-[H-3]GlcNAc and UDP-[H-3]GalNAc as sugar donors, and solubilized mouse mastocytoma microsomes as enzyme source. The nonsulfated Ser-tetrasaccharide was found to function as an acceptor for a GalNAc residue, whereas the Ser-tetrasaccharide containing a sulfated galactose unit was inactive. Characterization of the radio-labelled product by digestion with alpha-N-acetylgalactosaminidase and beta-N-acetylhexosaminidase revealed that the [H-3]GalNAc unit was alpha-linked, as in the product previously synthesized using serum enzymes, and not beta-linked as found in the chondroitin sulfate polymer. Heparan sulfate/heparin biosynthesis could not be primed by either of the two linkage Ser-tetrasaccharides, since no transfer of [H-3]GlcNAc from UDP-[H-3]GlcNAc could be detected. By contrast, transfer of a [H-3]GlcNAc unit to a [GlcA beta 1-4GlcNAca1-4](2)-GlcA beta 1-4-aMan hexasaccharide acceptor used to assay the GlcNAc transferase involved in chain elongation, was readily detected. These results are in agreement with the recent proposal that two different N-acetylglucosaminyl transferases catalyse the biosynthesis of heparan sulfate. Although the mastocytoma system contains both the heparan sulfate/heparin and chondroitin sulfate biosynthetic enzymes the Ser-tetrasaccharides do not seem to fulfil the requirements to serve as accepters for the first HexNAc transfer reactions involved in the formation of these polysaccharides.
Nyckelord
- Biosynthesis
- GalNAc transferase
- GlcNAc transferase
- glycosaminoglycan
- proteoglycan
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Lidholt, Kerstin
- Fjelstad, Maria
- Lindahl, Ulf
- Goto, F
- Ogawa, T
- Kitagawa, H
- visa fler...
- Sugahara, K
- visa färre...
- Artiklar i publikationen
- Glycoconjugate J ...
- Av lärosätet
- Uppsala universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
