SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-84930"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-84930" > The crystal structu...

  • Kleywegt, GJUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)

The crystal structure of the catalytic core domain of endoglucanase I from Trichoderma reesei at 3.6 angstrom resolution, and a comparison with related enzymes

  • Artikel/kapitelEngelska1997

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 1997
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-84930
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-84930URI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-84924URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Cellulose is the most abundant polymer in the biosphere. Although generally resistant to degradation, it may be hydrolysed by cellulolytic organisms that have evolved a variety of structurally distinct enzymes, cellobiohydrolases and endoglucanases, for this purpose. Endoglucanase I (EG I) is the major endoglucanase produced by the cellulolytic fungus Trichoderma reesei, accounting for 5 to 10% of the total amount of cellulases produced by this organism. Together with EG I from Humicola insolens and T. reesei cellobiohydrolase I (CBH I), the enzyme is classified into family 7 of the glycosyl hydrolases, and it catalyses hydrolysis with a net retention of the anomeric configuration.The structure of the catalytic core domain (residues 1 to 371) of EG I from T. reesei has been determined at 3.6 A resolution by the molecular replacement method using the structures of T. reesei CBH I and H. insolens EG I as search models. By employing the 2-fold non-crystallographic symmetry (NCS), the structure was refined successfully, despite the limited resolution. The final model has an R-factor of 0.201 (Rfree 0.258).The structure of EG I reveals an extended, open substrate-binding cleft, rather than a tunnel as found in the homologous cellobiohydrolase CBH I. This confirms the earlier proposal that the tunnel-forming loops in CBH I have been deleted in EG I, which has resulted in an open active site in EG I, enabling it to function as an endoglucanase. Comparison of the structure of EG I with several related enzymes reveals structural similarities, and differences that relate to their biological function in degrading particular substrates. A possible structural explanation of the drastically different pH profiles of T. reesei and H. insolens EG I is proposed.

Ämnesord och genrebeteckningar

  • cellulase; cellulose; endoglucanase; protein structure; X-ray crystallography; PROTEIN-STRUCTURE REFINEMENT; ACID-SEQUENCE SIMILARITIES; 3-DIMENSIONAL STRUCTURE; CELLOBIOHYDROLASE-I; ACTIVE-SITE; MACROMOLECULAR STRUCTURES; MOLECULAR REPLACEMENT; CELLULOLY

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Zou, JYUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Divne, CUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Davies, GJ (författare)
  • Sinning, IUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Ståhlberg, J (författare)
  • Reinikainen, T (författare)
  • Srisodsuk, M (författare)
  • Teeri, TTUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Jones, TAUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Uppsala universitetInstitutionen för cell- och molekylärbiologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY272:3, s. 383-3970022-2836

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy