Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-84930" >
The crystal structu...
-
Kleywegt, GJUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
(författare)
The crystal structure of the catalytic core domain of endoglucanase I from Trichoderma reesei at 3.6 angstrom resolution, and a comparison with related enzymes
- Artikel/kapitelEngelska1997
Förlag, utgivningsår, omfång ...
Nummerbeteckningar
-
LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-84930
-
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-84930URI
-
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-84924URI
Kompletterande språkuppgifter
-
Språk:engelska
-
Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
Klassifikation
-
Ämneskategori:ref swepub-contenttype
-
Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Anmärkningar
-
Cellulose is the most abundant polymer in the biosphere. Although generally resistant to degradation, it may be hydrolysed by cellulolytic organisms that have evolved a variety of structurally distinct enzymes, cellobiohydrolases and endoglucanases, for this purpose. Endoglucanase I (EG I) is the major endoglucanase produced by the cellulolytic fungus Trichoderma reesei, accounting for 5 to 10% of the total amount of cellulases produced by this organism. Together with EG I from Humicola insolens and T. reesei cellobiohydrolase I (CBH I), the enzyme is classified into family 7 of the glycosyl hydrolases, and it catalyses hydrolysis with a net retention of the anomeric configuration.The structure of the catalytic core domain (residues 1 to 371) of EG I from T. reesei has been determined at 3.6 A resolution by the molecular replacement method using the structures of T. reesei CBH I and H. insolens EG I as search models. By employing the 2-fold non-crystallographic symmetry (NCS), the structure was refined successfully, despite the limited resolution. The final model has an R-factor of 0.201 (Rfree 0.258).The structure of EG I reveals an extended, open substrate-binding cleft, rather than a tunnel as found in the homologous cellobiohydrolase CBH I. This confirms the earlier proposal that the tunnel-forming loops in CBH I have been deleted in EG I, which has resulted in an open active site in EG I, enabling it to function as an endoglucanase. Comparison of the structure of EG I with several related enzymes reveals structural similarities, and differences that relate to their biological function in degrading particular substrates. A possible structural explanation of the drastically different pH profiles of T. reesei and H. insolens EG I is proposed.
Ämnesord och genrebeteckningar
-
cellulase; cellulose; endoglucanase; protein structure; X-ray crystallography; PROTEIN-STRUCTURE REFINEMENT; ACID-SEQUENCE SIMILARITIES; 3-DIMENSIONAL STRUCTURE; CELLOBIOHYDROLASE-I; ACTIVE-SITE; MACROMOLECULAR STRUCTURES; MOLECULAR REPLACEMENT; CELLULOLY
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
-
Zou, JYUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
(författare)
-
Divne, CUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
(författare)
-
Davies, GJ
(författare)
-
Sinning, IUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
(författare)
-
Ståhlberg, J
(författare)
-
Reinikainen, T
(författare)
-
Srisodsuk, M
(författare)
-
Teeri, TTUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
(författare)
-
Jones, TAUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi
(författare)
-
Uppsala universitetInstitutionen för cell- och molekylärbiologi
(creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
-
Ingår i:JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY272:3, s. 383-3970022-2836
Internetlänk
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Kleywegt, GJ
-
Zou, JY
-
Divne, C
-
Davies, GJ
-
Sinning, I
-
Ståhlberg, J
-
visa fler...
-
Reinikainen, T
-
Srisodsuk, M
-
Teeri, TT
-
Jones, TA
-
visa färre...
- Artiklar i publikationen
-
JOURNAL OF MOLEC ...
- Av lärosätet
-
Uppsala universitet