MraY-antibiotic complex reveals details of tunicamycin mode of action.

The rapid increase of antibiotic resistance has created an urgent need to develop novel antimicrobial agents. Here we describe the crystal structure of the promising bacterial target phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide translocase (MraY) in complex with the nucleoside antibiotic tunicamycin. The structure not only reveals the mode of action of several related natural-product antibiotics but also gives an indication on the binding mode of the MraY UDP-MurNAc-pentapeptide and undecaprenyl-phosphate substrates.

Hering, JennyGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology(Swepub:gu)xherje (författare)
Brändén, Gisela,1975Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology(Swepub:gu)xbragi (författare)
Chen, Hongming (författare)
Snijder, Arjan (författare)
Ek, Margareta (författare)
Johansson, Patrik (författare)
Göteborgs universitetInstitutionen för kemi och molekylärbiologi (creator_code:org_t)

Ingår i:Nature chemical biology: Springer Science and Business Media LLC13:3, s. 265-2671552-44691552-4450

Av författaren/redakt...: Hakulinen, Jonna ...; Hering, Jenny; Brändén, Gisela, ...; Chen, Hongming; Snijder, Arjan; Ek, Margareta; visa fler...; Johansson, Patri ...; visa färre...

Om ämnet

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.