SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/306482"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/306482" > An Hsp90 co-chapero...

  • Eisele, FrederikGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin,Institute of Biomedicine (författare)

An Hsp90 co-chaperone links protein folding and degradation and is part of a conserved protein quality control

  • Artikel/kapitelEngelska2021

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Elsevier BV,2021

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/306482
  • https://gup.ub.gu.se/publication/306482URI
  • https://doi.org/10.1016/j.celrep.2021.109328DOI
  • https://res.slu.se/id/publ/114684URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • In this paper, we show that the essential Hsp90 co-chaperone Sgt1 is a member of a general protein quality control network that links folding and degradation through its participation in the degradation of misfolded proteins both in the cytosol and the endoplasmic reticulum (ER). Sgt1-dependent protein degradation acts in a parallel pathway to the ubiquitin ligase (E3) and ubiquitin chain elongase (E4), Hul5, and overproduction of Hul5 partly suppresses defects in cells with reduced Sgt1 activity. Upon proteostatic stress, Sgt1 accumulates transiently, in an Hsp90- and proteasome-dependent manner, with quality control sites (Q-bodies) of both yeast and human cells that co-localize with Vps13, a protein that creates organelle contact sites. Misfolding disease proteins, such as synphilin-1 involved in Parkinson's disease, are also sequestered to these compartments and require Sgt1 for their clearance. © 2021 The Author(s)

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Eisele-Bürger, Anna MariaSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin,Institute of Biomedicine,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences,University of Gothenburg(Swepub:gu)xeisea (författare)
  • Hao, XinxinGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin,Institute of Biomedicine(Swepub:gu)xxinha (författare)
  • Larsson Berglund, LisaGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology(Swepub:gu)xllism (författare)
  • Höög, Johanna L,1979Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology(Swepub:gu)xhoojo (författare)
  • Liu, Beidong,1972Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology(Swepub:gu)xbeili (författare)
  • Nyström, Thomas,1960Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin,Institute of Biomedicine(Swepub:gu)xnysth (författare)
  • Göteborgs universitetInstitutionen för biomedicin (creator_code:org_t)
  • Sveriges lantbruksuniversitet

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Cell Reports: Elsevier BV35:132211-1247

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy