onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:43e9a10e-1ea8-466b-96ed-b1d211c4c8b9"
Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:43e9a10e-1ea8-466b-96ed-b1d211c4c8b9" > Morphology-Dependen...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
- Pálmadóttir, TinnaLund University,Lunds universitet,NanoLund: Centre for Nanoscience,Annan verksamhet, LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,LTH profilområde: Nanovetenskap och halvledarteknologi,LTH profilområden,LU profilområde: Ljus och material,Lunds universitets profilområden,Other operations, LTH,Faculty of Engineering, LTH,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH,LTH Profile Area: Nanoscience and Semiconductor Technology,LTH Profile areas,Faculty of Engineering, LTH,LU Profile Area: Light and Materials,Lund University Profile areas (författare)
Morphology-Dependent Interactions between α-Synuclein Monomers and Fibrils
- Artikel/kapitelEngelska2023
Förlag, utgivningsår, omfång ...
- 2023-03-08
- MDPI AG,2023
Nummerbeteckningar
- LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:43e9a10e-1ea8-466b-96ed-b1d211c4c8b9
- https://lup.lub.lu.se/record/43e9a10e-1ea8-466b-96ed-b1d211c4c8b9URI
- https://doi.org/10.3390/ijms24065191DOI
Kompletterande språkuppgifter
- Språk:engelska
- Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
- SwePubSwePub
Klassifikation
Anmärkningar
- Amyloid fibrils may adopt different morphologies depending on the solution conditions and the protein sequence. Here, we show that two chemically identical but morphologically distinct α-synuclein fibrils can form under identical conditions. This was observed by nuclear magnetic resonance (NMR), circular dichroism (CD), and fluorescence spectroscopy, as well as by cryo-transmission electron microscopy (cryo-TEM). The results show different surface properties of the two morphologies, A and B. NMR measurements show that monomers interact differently with the different fibril surfaces. Only a small part of the N-terminus of the monomer interacts with the fibril surface of morphology A, compared to a larger part of the monomer for morphology B. Differences in ThT binding seen by fluorescence titrations, and mesoscopic structures seen by cryo-TEM, support the conclusion of the two morphologies having different surface properties. Fibrils of morphology B were found to have lower solubility than A. This indicates that fibrils of morphology B are thermodynamically more stable, implying a chemical potential of fibrils of morphology B that is lower than that of morphology A. Consequently, at prolonged incubation time, fibrils of morphology B remained B, while an initially monomorphic sample of morphology A gradually transformed to B.
Ämnesord och genrebeteckningar
- NATURVETENSKAP Kemi Fysikalisk kemi hsv//swe
- NATURAL SCIENCES Chemical Sciences Physical Chemistry hsv//eng
- NATURVETENSKAP Kemi Materialkemi hsv//swe
- NATURAL SCIENCES Chemical Sciences Materials Chemistry hsv//eng
- aggregation
- monomorphic
- morphology
- NMR spectroscopy
- polymorphic
- self-assembly
- stability
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
- Waudby, Christopher A.UCL School of Pharmacy,University College London (författare)
- Bernfur, KatjaLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biok-kbe (författare)
- Christodoulou, JohnUniversity College London (författare)
- Linse, SaraLund University,Lunds universitet,NanoLund: Centre for Nanoscience,Annan verksamhet, LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,LTH profilområde: Nanovetenskap och halvledarteknologi,LTH profilområden,LU profilområde: Ljus och material,Lunds universitets profilområden,Other operations, LTH,Faculty of Engineering, LTH,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH,LTH Profile Area: Nanoscience and Semiconductor Technology,LTH Profile areas,Faculty of Engineering, LTH,LU Profile Area: Light and Materials,Lund University Profile areas(Swepub:lu)fkm2-sli (författare)
- Malmendal, AndersLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH,Roskilde University(Swepub:lu)an1328ma (författare)
- NanoLund: Centre for NanoscienceAnnan verksamhet, LTH (creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
- Ingår i:International Journal of Molecular Sciences: MDPI AG24:61661-65961422-0067
Internetlänk
Hitta via bibliotek
- International Journal of Molecular Sciences (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Pálmadóttir, Tin ...
- Waudby, Christop ...
- Bernfur, Katja
- Christodoulou, J ...
- Linse, Sara
- Malmendal, Ander ...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Fysikalisk kemi
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Materialkemi
- Artiklar i publikationen
- International Jo ...
- Av lärosätet
- Lunds universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
