SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:95ac2ffb-40df-49aa-b126-725356fd3427"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:95ac2ffb-40df-49aa-b126-725356fd3427" > Hydrolytic properti...

  • Ademark, Pia (författare)

Hydrolytic properties of a beta-mannosidase purified from Aspergillus niger. J. Biotechnol. 75: 281-289.

  • Artikel/kapitelEngelska1999

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 1999

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:95ac2ffb-40df-49aa-b126-725356fd3427
  • https://lup.lub.lu.se/record/42301URI
  • https://doi.org/10.1016/S0168-1656(99)00172-8DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • A β-mannosidase was purified to homogeneity from the culture filtrate of Aspergillus niger. A specific activity of 500 nkat mg−1 and a 53-fold purification was achieved using ammonium sulfate precipitation, anion-exchange chromatography, and gel filtration. The isolated enzyme has an isoelectric point of 5.0 and appears to be a dimer composed of two 135-kDa subunits. It is a glycoprotein and contains 17% N-linked carbohydrate by weight. Maximal activity was observed at pH 2.4–5.0 and at 70°C. The β-mannosidase hydrolyzed β-1,4-linked manno-oligosaccharides of degree of polymerization (DP) 2–6 and also released mannose from polymeric ivory nut mannan and galactomannan. The Km and Vmax values for p-nitrophenyl-β-Image-mannopyranoside were 0.30 mM and 500 nkat mg−1, respectively. Hydrolysis of Image-galactose substituted manno-oligosaccharides showed that the β-mannosidase was able to cleave up to, but not beyond, a side group. An internal peptide sequence of 15 amino acids was highly similar to that of an Aspergillus aculeatus β-mannosidase belonging to family 2 of glycosyl hydrolases.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Lundqvist, JonLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biok-jlu (författare)
  • Hägglund, PerLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biok-pha (författare)
  • Tenkanen, M (författare)
  • Torto, N (författare)
  • Tjerneld, FolkeLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biok-ftj (författare)
  • Stålbrand, HenrikLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biok-hst (författare)
  • Biokemi och StrukturbiologiCentrum för Molekylär Proteinvetenskap (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biotechnology75:2-3, s. 281-2891873-4863

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy