SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:liu-130280"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:liu-130280" > Differential confor...

  • Babu Moparthi, SatishAix Marseille University, France (författare)

Differential conformational modulations of MreB folding upon interactions with GroEL/ES and TRiC chaperonin components

  • Artikel/kapitelEngelska2016

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2016-06-22
  • NATURE PUBLISHING GROUP,2016
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:liu-130280
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:liu:diva-130280URI
  • https://doi.org/10.1038/srep28386DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Funding Agencies|European Commission [FP7-ICT-2011-7, ERC StG 278242]; Goran Gustafsson Foundation; Swedish Alzheimer Foundation
  • Here, we study and compare the mechanisms of action of the GroEL/GroES and the TRiC chaperonin systems on MreB client protein variants extracted from E. coli. MreB is a homologue to actin in prokaryotes. Single-molecule fluorescence correlation spectroscopy (FCS) and time-resolved fluorescence polarization anisotropy report the binding interaction of folding MreB with GroEL, GroES and TRiC. Fluorescence resonance energy transfer (FRET) measurements on MreB variants quantified molecular distance changes occurring during conformational rearrangements within folding MreB bound to chaperonins. We observed that the MreB structure is rearranged by a binding-induced expansion mechanism in TRiC, GroEL and GroES. These results are quantitatively comparable to the structural rearrangements found during the interaction of beta-actin with GroEL and TRiC, indicating that the mechanism of chaperonins is conserved during evolution. The chaperonin-bound MreB is also significantly compacted after addition of AMP-PNP for both the GroEL/ES and TRiC systems. Most importantly, our results showed that GroES may act as an unfoldase by inducing a dramatic initial expansion of MreB (even more than for GroEL) implicating a role for MreB folding, allowing us to suggest a delivery mechanism for GroES to GroEL in prokaryotes.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Carlsson, UnoLinköpings universitet,Kemi,Tekniska fakulteten(Swepub:liu)unoca34 (författare)
  • Vincentelli, RenaudUniversity of Aix Marseille, France (författare)
  • Jonsson, Bengt-HaraldLinköpings universitet,Kemi,Tekniska fakulteten(Swepub:liu)benjo56 (författare)
  • Hammarström, PerLinköpings universitet,Kemi,Tekniska fakulteten(Swepub:liu)perha81 (författare)
  • Wenger, JeromeAix Marseille University, France (författare)
  • Aix Marseille University, FranceKemi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Scientific Reports: NATURE PUBLISHING GROUP6:283862045-2322

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy