onr:"swepub:oai:DiVA.org:mau-14784"
Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:mau-14784" > Halides inhibition ...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Abstract
Ämnesord
Stäng
- An IR spectroelectrochem. study of Trametes hirsuta laccase and Magnaporthe oryzae bilirubin oxidase has been performed using azide, an inhibitor of multicopper oxidases, as an active IR probe incorporated into the T2/T3 copper cluster of the enzymes. The redox potential-controlled measurements indicate that N3- stretching IR bands of azide ion bound to the T2/T3 cluster are only detected for the oxidized enzymes, confirming that azide only binds to Cu2+. Moreover, the process of binding/dissocn. of azide ion is shown to be reversible. The interaction of halide anions, which also inhibit multicopper oxidases, with the active site of the enzymes was studied by measuring the changes in the azide FTIR bands. Enzymes inhibited by azide respond differently upon addn. of fluoride or chloride ions to the sample soln. inhibited by azide. Fluoride ions compete with azide for binding at one of the T2/T3 Cu ions, whereas competition from chloride ions is much less evident.
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Journal of Biological Inorganic Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Di Bari, Chiara
- Mano, Nicolas
- Shleev, Sergey
- Pita, Marcos
- De Lacey, Antoni ...
- Artiklar i publikationen
- Journal of Biolo ...
- Av lärosätet
- Malmö universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
