Defining redox state of X-ray crystal structures by single-crystal ultraviolet visible microspectrophotometry

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-91906" > Defining redox stat...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Wilmot, Carrie M. (författare)

Defining redox state of X-ray crystal structures by single-crystal ultraviolet visible microspectrophotometry

Artikel/kapitelEngelska2002

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2002
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-91906
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-91906URI
https://doi.org/10.1016/S0076-6879(02)53057-3DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

Exciting results have been emerging from the field of single-crystal X-ray crystallography, giving unprecedented detail of freeze-trapped reaction intermediates from important classes of macromolecules that contain chromophores. These structures have been coupled with single-crystal UV-visible microspectrophotometry. This has defined the distinct catalytic intermediates present in the crystal structures, allowing the correlation of electronic transitions with the observed structural transitions. Of particular note is that many of these structures have been generated “on the fly” during kinetic turnover in the crystal. Most enzymatic reactions proceed through distinct catalytic intermediates that, under favorable conditions, may accumulate transiently in the crystal during turnover. In some cases, the physical constraints of the contacts within crystals may also lead to a significant slowing of the reaction at certain points along the pathway where conformational changes are required. This can lead to a transient build-up of spectrally distinct intermediates in the crystal that can be trapped by flash freezing in liquid nitrogen, allowing a complete single-crystal data set to be collected to the highest possible resolution at a later time. Similar build-up of intermediates may be achieved by altering the pH, temperature, or the solvent environment around the protein in the crystal, or by producing engineered variants that build up an intermediate of interest. The chapter focuses on the technical considerations required to carry out UV-visible microspectroscopy of single crystals.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Biologi Cellbiologi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences Cell Biology hsv//eng

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Sjögren, ToveUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi (författare)
Carlsson, Gunilla H.Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi(Swepub:uu)gca29842 (författare)
Berglund, Gunnar I.Uppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi (författare)
Hajdu, JanosUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi(Swepub:uu)janohajd (författare)
Uppsala universitetInstitutionen för cell- och molekylärbiologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Methods in Enzymology353, s. 301-3180076-68791557-7988

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Methods in Enzymology (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Wilmot, Carrie M ...; Sjögren, Tove; Carlsson, Gunill ...; Berglund, Gunnar ...; Hajdu, Janos

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Cellbiologi

Artiklar i publikationen: Methods in Enzym ...

Av lärosätet: Uppsala universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se