SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:6cf3390c-7079-41b2-a777-38e4c14d5fe5"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:6cf3390c-7079-41b2-a777-38e4c14d5fe5" > The Laminin Interac...

  • Su, Shanice YcLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups (författare)

The Laminin Interactome : A Multifactorial Laminin-Binding Strategy by Nontypeable Haemophilus influenzae for Effective Adherence and Colonization

  • Artikel/kapitelEngelska2019

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2019-04-29
  • Oxford University Press (OUP),2019

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:6cf3390c-7079-41b2-a777-38e4c14d5fe5
  • https://lup.lub.lu.se/record/6cf3390c-7079-41b2-a777-38e4c14d5fe5URI
  • https://doi.org/10.1093/infdis/jiz217DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • Laminin is a well-defined component of the airway basement membrane (BM). Efficient binding of laminin via multiple interactions is important for nontypeable Haemophilusinfluenzae (NTHi) colonization in the airway mucosa. Here we identified elongation factor thermo-unstable (EF-Tu), L-lactate dehydrogenase (LDH), Protein D and peptidoglycan-associated lipoprotein P6 as novel laminin-binding proteins (Lbps) of NTHi. In parallel with other well-studied Lbps (P4, PE, PF and Hap), EF-Tu, LDH, PD and P6 exhibited interactions with laminin, and mediated NTHi laminin-dependent adherence to pulmonary epithelial cell lines. Importantly, the NTHi laminin interactome consisting of the well-studied and novel Lbps recognized laminin LG domains from the subunit α chains of laminin-111 and -332, of which the latter isoform is the main laminin in the airway BM. The NTHi interactome mainly targeted multiple heparin-binding domains of laminin. In conclusion, the NTHi interactome exhibited a high plasticity of interactions with different laminin isoforms via multiple heparin-binding sites.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Mattsson, EmmaLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-em2 (författare)
  • Singh, BirendraLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-bas (författare)
  • Jalalvand, FarshidLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-fhj (författare)
  • Murphy, Timothy F.The State University of New York (författare)
  • Riesbeck, KristianLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)mikr-kri (författare)
  • Klinisk mikrobiologi, MalmöForskargrupper vid Lunds universitet (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:The Journal of infectious diseases: Oxford University Press (OUP)220:6, s. 1049-10601537-66130022-1899

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy