SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:743b4149-0d6e-4939-a2ac-0ee0d8475b12"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:743b4149-0d6e-4939-a2ac-0ee0d8475b12" > Activity and stabil...

Activity and stability of horse‐liver alcohol dehydrogenase in sodium dioctylsulfosuccinate/cyclohexane reverse micelles

Larsson, Karin M. (författare)
Lund University
Adlercreutz, Patrick (författare)
Lund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Mattiasson, Bo (författare)
Lund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
 (creator_code:org_t)
Wiley, 1987
1987
Engelska 5 s.
Ingår i: European Journal of Biochemistry. - : Wiley. - 0014-2956 .- 1432-1033. ; 166:1, s. 157-161
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Horse liver alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1) solubilized in sodium dioctylsulfosuccinate (AOT)/cyclohexane reverse micelles was used for the oxidation of ethanol and reduction of cyclohexanone in a coupled substrate/coenzyme recycling system. The activity of the enzyme was studied as a function of pH and water content. The enzyme was optimally active in microemulsions prepared with buffer of pH around 8. An increase in enzymatic activity was observed as a function of increasing water content. The Km values for the substrates were calculated based on the total reaction volume. The apparent Km for ethanol in reverse micelles was about eight times lower as compared to that in buffer solution, whereas the Km for cyclohexanone was almost unaltered. Storage and operational stability were investigated. It was found that the specific activity of the alcohol dehydrogenase operating in reverse micellar solution was good for at least two weeks. The steroid eticholan‐3ß‐ol‐17‐one was also used as a substrate. In this case the reaction rate was approximately five times higher in a reverse micellar solution than in buffer.

Ämnesord

TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Industriell bioteknik -- Biokatalys och enzymteknik (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Industrial Biotechnology -- Biocatalysis and Enzyme Technology (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Larsson, Karin M ...
Adlercreutz, Pat ...
Mattiasson, Bo
Om ämnet
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER
TEKNIK OCH TEKNO ...
och Industriell biot ...
och Biokatalys och e ...
Artiklar i publikationen
European Journal ...
Av lärosätet
Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy