Crystallization and preliminary X-ray analysis of an alkaline serine protease from Nesterenkonia sp. Acta

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:c238e3cd-fee7-4423-9957-22abb966575e" > Crystallization and...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		03029naa a2200313 4500
001		oai:lup.lub.lu.se:c238e3cd-fee7-4423-9957-22abb966575e
003		SwePub
008		160401s2003 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://lup.lub.lu.se/record/1290652 URI
024	7	a https://doi.org/10.1107/S09074449020207472 DOI
040		a (SwePub)lu
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a art2 swepub-publicationtype
072	7	a ref2 swepub-contenttype
100	1	a Bakhtiar, Shahrzadu Lund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH4 aut0 (Swepub:lu)biot-sba
245	1 0	a Crystallization and preliminary X-ray analysis of an alkaline serine protease from Nesterenkonia sp. Acta
264	1	c 2003
520		a A novel calcium-independent serine protease from an alkaliphilic bacterium, Nesterenkonia sp. AL20, has been purified and crystallized at 296 K using sodium formate as the main precipitant. This enzyme is optimally active at pH 10, exhibits high stability towards autolytic digestion and its stability is not affected by the presence of EDTA or detergents. The triangular prism-shaped crystals diffracted X-rays to beyond 1.5 Å at a synchrotron beamline, with space group R3 and unit-cell parameters a = b = 92.26, c = 137.88 Å. A complete data set has been collected to 1.39 Å resolution. The asymmetric unit is estimated and confirmed by self-rotation function calculation to contain two molecules, giving a crystal volume per protein mass (VM) of 2.68 Å3 Da-1 and a solvent content of 54%.
650	7	a NATURVETENSKAPx Biologix Strukturbiologi0 (SwePub)106012 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Structural Biology0 (SwePub)106012 hsv//eng
700	1	a Vevudova, Jitka4 aut
700	1	a Hatti-Kaul, Rajniu Lund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH4 aut0 (Swepub:lu)biot-rhk
700	1	a Su, Xiao-Dongu Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH4 aut0 (Swepub:lu)mbfys-xs
710	2	a Bioteknikb Centrum för tillämpade biovetenskaper4 org
773	0	t Acta Crystallographica. Section D: Biological Crystallographyg 59:3, s. 529-531q 59:3<529-531x 1399-0047
856	4	u http://dx.doi.org/10.1107/S0907444902020747y FULLTEXT
856	4 8	u https://lup.lub.lu.se/record/129065
856	4 8	u https://doi.org/10.1107/S0907444902020747

Hitta via bibliotek

Acta Crystallographica. Section D: Biological Crystallography (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Bakhtiar, Shahrz ...; Vevudova, Jitka; Hatti-Kaul, Rajn ...; Su, Xiao-Dong

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Strukturbiologi

Artiklar i publikationen: Acta Crystallogr ...

Av lärosätet: Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se