onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:df99cd2a-0c34-4d37-a630-b8a5f7e9be1b"
Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:df99cd2a-0c34-4d37-a630-b8a5f7e9be1b" > Folding of a small ...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Folding of a small helical protein using hydrogen bonds and hydrophobicity forces.
-
- Favrin, Giorgio (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
- Irbäck, Anders (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
- Wallin, Stefan (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
- (creator_code:org_t)
- 2002-02-26
- 2002
- Engelska.
- Ingår i: Proteins. - : Wiley. - 0887-3585. ; 47:2, s. 99-105
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- A reduced protein model with five to six atoms per amino acid and five amino acid types is developed and tested on a three-helix-bundle protein, a 46-amino acid fragment from staphylococcal protein A. The model does not rely on the widely used Go approximation, which ignores non-native interactions. We find that the collapse transition is considerably more abrupt for the protein A sequence than for random sequences with the same composition. The chain collapse is found to be at least as fast as helix formation. Energy minimization restricted to the thermodynamically favored topology gives a structure that has a root-mean-square deviation of 1.8 A from the native structure. The sequence-dependent part of our potential is pairwise additive. Our calculations suggest that fine-tuning this potential by parameter optimization is of limited use.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
Nyckelord
- Hydrophobicity
- Models
- Molecular
- Molecular Sequence Data
- Monte Carlo Method
- Peptide Fragments : chemistry
- Protein Folding
- Protein Structure
- Proteins : chemistry
- Staphylococcal Protein A : chemistry
- Secondary
- Kinetics
- Support
- Non-U.S. Gov't
- Hydrogen Bonding
- Amino Acid Sequence
- Comparative Study
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Favrin, Giorgio
- Irbäck, Anders
- Wallin, Stefan
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Biologi
- och Biofysik
- Artiklar i publikationen
- Proteins
- Av lärosätet
- Lunds universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
