onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-13475"
Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:kth-13475" > Characterization of...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
- Jansson, MagnusKTH,Biokemi och biokemisk teknologi (författare)
Characterization of ligand binding of a soluble human insulin-like growth factor I receptor variant suggests a ligand-induced conformational change.
- Artikel/kapitelEngelska1997
Förlag, utgivningsår, omfång ...
- Elsevier BV,1997
- printrdacarrier
Nummerbeteckningar
- LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:kth-13475
- https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-13475URI
- https://doi.org/10.1074/jbc.272.13.8189DOI
Kompletterande språkuppgifter
- Språk:engelska
- Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
- SwePubSwePub
Klassifikation
Anmärkningar
- QC 20100618
- Details of the signal transduction mechanisms of the tyrosine kinase family of growth factor receptors remain elusive. In this work, we describe an extensive study of kinetic and thermodynamic aspects of growth factor binding to a soluble extracellular human insulin-like growth factor-I receptor (sIGF-IR) variant. The extracellular receptor domains were produced fused to an IgG-binding protein domain (Z) in transfected human 293 cells as a correctly processed secreted alpha-beta'-Z dimer. The receptor was purified using IgG affinity chromatography, rendering a pure and homogenous protein in yields from 1 to 5 mg/liter of conditioned cell media. Biosensor technology (BIAcore) was applied to measure the insulin-like growth factor-I (IGF-I), des(1-3)IGF-I, insulin-like growth factor-II, and insulin ligand binding rate constants to the immobilized IGF-IR-Z. The association equilibrium constant, Ka, for the IGF-I interaction is determined to 2.8 x 10(8) M-1 (25 degrees C). Microcalorimetric titrations on IGF-I/IGF-IR-Z were performed at three different temperatures (15, 25, and 37 degrees C) and in two different buffer systems at 25 degrees C. From these measurements, equilibrium constants for the 1:1 (IGF-I:(alpha-beta'-Z)2) receptor complex in solution are deduced to 0.96 x 10(8) M-1 (25 degrees C). The determined heat capacity change for the process is large and negative, -0.51 kcal (K mol)-1. Further, the entropy change (DeltaS) at 25 degrees C is large and negative. Far- and near-UV circular dichroism measurements display significant changes over the entire wavelength range upon binding of IGF-I to IGF-IR-Z. These data are all consistent with a significant change in structure of the system upon IGF-I binding.
Ämnesord och genrebeteckningar
- TEKNIK OCH TEKNOLOGIER Industriell bioteknik hsv//swe
- ENGINEERING AND TECHNOLOGY Industrial Biotechnology hsv//eng
- Bioengineering
- Bioteknik
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
- Hallén, D (författare)
- Koho, H (författare)
- Andersson, G (författare)
- Berghard, L (författare)
- Heidrich, J (författare)
- Nyberg, E (författare)
- Uhlén, M (författare)
- Kördel, J (författare)
- Nilsson, B (författare)
- KTHBiokemi och biokemisk teknologi (creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
- Ingår i:Journal of Biological Chemistry: Elsevier BV272:13, s. 8189-81970021-92581083-351X
Internetlänk
Hitta via bibliotek
- Journal of Biological Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Jansson, Magnus
- Hallén, D
- Koho, H
- Andersson, G
- Berghard, L
- Heidrich, J
- visa fler...
- Nyberg, E
- Uhlén, M
- Kördel, J
- Nilsson, B
- visa färre...
- Om ämnet
-
- TEKNIK OCH TEKNOLOGIER
- TEKNIK OCH TEKNO ...
- och Industriell biot ...
- Artiklar i publikationen
- Journal of Biolo ...
- Av lärosätet
- Kungliga Tekniska Högskolan
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
