SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

(WFRF:(Hedenqvist Mikael S.)) srt2:(2010-2014)
 

Sökning: (WFRF:(Hedenqvist Mikael S.)) srt2:(2010-2014) > Structural architec...

Structural architecture and solubility of native and modified gliadin and glutenin proteins : non-crystalline molecular and atomic organization

Rasheed, Faiza (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för växtförädling,Department of Plant Breeding
Newson, William (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för växtförädling,Department of Plant Breeding
Plivelic, Tomas S. (författare)
visa fler...
Kuktaite, Ramune (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för växtförädling,Department of Plant Breeding
Hedenqvist, Mikael S. (författare)
KTH,Polymera material
Gällstedt, Mikael (författare)
RISE,Innventia
Johansson, Eva (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för växtförädling,Department of Plant Breeding
visa färre...
 (creator_code:org_t)
 
2014
2014
Engelska.
Ingår i: RSC Advances. - 2046-2069. ; 4:4, s. 2051-2060
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Wheat gluten (WG) and its components, gliadin and glutenin proteins, form the largest polymers in nature, which complicates the structural architecture of these proteins. Wheat gluten, gliadin and glutenin proteins in unmodified form showed few secondary structural features. Structural modification of these proteins using heat, pressure and the chemical chaperone glycerol resulted in a shift to organized structure. In modified gliadin, nano-structural molecular arrangements in the form of hexagonal closed packed (HCP) assemblies with lattice parameter of (58 angstrom) were obvious together with development of intermolecular disulphide bonds. Modification of glutenin resulted in highly polymerized structure with proteins linked not only by disulphide bonds, but also with other covalent and irreversible bonds, as well as the highest proportion of beta-sheets. From a combination of experimental evidence and protein algorithms, we have proposed tertiary structure models of unmodified and modified gliadin and glutenin proteins. An increased understanding of gliadin and glutenin proteins structure and behavior are of utmost importance to understand the applicability of these proteins for various applications including plastic materials, foams, adhesives, films and coatings.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Annan kemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Other Chemistry Topics (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Strukturbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Structural Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Fysik -- Atom- och molekylfysik och optik (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Physical Sciences -- Atom and Molecular Physics and Optics (hsv//eng)

Nyckelord

Experimental evidence
Hexagonal closed packed (hcp)
Molecular arrangements
Organized structure
Proteins structures
Structural architecture
Structural modifications
Tertiary structures

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy