SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Lin Yingbo)
 

Sökning: WFRF:(Lin Yingbo) > SUMOylation Mediate...

  • Sehat, Bita (författare)

SUMOylation Mediates the Nuclear Translocation and Signaling of the IGF-1 Receptor

  • Artikel/kapitelEngelska2010

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • American Association for the Advancement of Science (AAAS),2010
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:kth-19315
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-19315URI
  • https://doi.org/10.1126/scisignal.2000628DOI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-130552URI
  • http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:120189210URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • QC 20120329
  • The insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R) plays crucial roles in developmental and cancer biology. Most of its biological effects have been ascribed to its tyrosine kinase activity, which propagates signaling through the phosphatidylinositol 3-kinase and mitogen-activated protein kinase pathways. Here, we report that IGF-1 promotes the modification of IGF-1R by small ubiquitin-like modifier protein-1 (SUMO-1) and its translocation to the nucleus. Nuclear IGF-1R associated with enhancer-like elements and increased transcription in reporter assays. The SUMOylation sites of IGF-1R were identified as three evolutionarily conserved lysine residues-Lys(1025), Lys(1100), and Lys(1120)-in the beta subunit of the receptor. Mutation of these SUMO-1 sites abolished the ability of IGF-1R to translocate to the nucleus and activate transcription, but did not alter its kinase-dependent signaling. Thus, we demonstrate a SUMOylation-mediated mechanism of IGF-1R signaling that has potential implications for gene regulation.

Ämnesord och genrebeteckningar

  • growth-factor receptor
  • insulin-receptor
  • tyrosine kinase
  • i receptor
  • chromatin immunoprecipitation
  • transcription factor
  • sumo-1
  • modification
  • proximity ligation
  • egf receptor
  • protein
  • MEDICINE

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Tofigh, AliKTH,Beräkningsbiologi, CB(Swepub:kth)u1jd3xga (författare)
  • Lin, YingboKarolinska Institutet (författare)
  • Trocme, EricKarolinska Institutet (författare)
  • Liljedahl, UlrikaUppsala universitet,Molekylär medicin(Swepub:uu)ullil257 (författare)
  • Lagergren, JensKTH,Beräkningsbiologi, CB(Swepub:kth)u13fcyg9 (författare)
  • Larsson, OlleKarolinska Institutet (författare)
  • KTHBeräkningsbiologi, CB (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Science Signaling: American Association for the Advancement of Science (AAAS)3:1081945-08771937-9145

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy