SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Chen Gefei)
 

Sökning: WFRF:(Chen Gefei) > Bri2 BRICHOS client...

  • Chen, GefeiKarolinska Institutet,Karolinska Institute, Sweden (författare)

Bri2 BRICHOS client specificity and chaperone activity are governed by assembly state

  • Artikel/kapitelEngelska2017

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2017-12-12
  • Nature Publishing Group,2017
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:kth-220596
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-220596URI
  • https://doi.org/10.1038/s41467-017-02056-4DOI
  • http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:137281765URI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:liu:diva-143905URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • QC 20180116
  • Funding Agencies|KID PhD studentship grant (FRK); Swedish Research Council; Center for Innovative Medicine (CIMED); Swedish Alzheimer foundation; Swedish Brain Foundation; Karolinska Institutet; Stiftelsen fur Gamla Tjanarinnor; Instruct RD pilot project [APPID 272]; Loo and Hans Osterman Foundation; Geriatric Diseases Foundation at Karolinska Institutet; VIAA Latvia [NFI/R/2014/023]; Latvian Institute of Organic Synthesis
  • . Protein misfolding and aggregation is increasingly being recognized as a cause of disease. In Alzheimer's disease the amyloid-beta peptide (A beta) misfolds into neurotoxic oligomers and assembles into amyloid fibrils. The Bri2 protein associated with Familial British and Danish dementias contains a BRICHOS domain, which reduces A beta fibrillization as well as neurotoxicity in vitro and in a Drosophila model, but also rescues proteins from irreversible nonfibrillar aggregation. How these different activities are mediated is not known. Here we show that Bri2 BRICHOS monomers potently prevent neuronal network toxicity of A beta, while dimers strongly suppress A beta fibril formation. The dimers assemble into high-molecular-weight oligomers with an apparent two-fold symmetry, which are efficient inhibitors of non-fibrillar protein aggregation. These results indicate that Bri2 BRICHOS affects qualitatively different aspects of protein misfolding and toxicity via different quaternary structures, suggesting a means to generate molecular chaperone diversity.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Abelein, AxelKarolinska Institutet,Karolinska Institute, Sweden (författare)
  • Nilsson, Harriet E.Karolinska Institutet,KTH,Strukturell bioteknik,Karolinska Institute, Sweden; KTH Royal Institute Technology, Sweden(Swepub:kth)u1xjilap (författare)
  • Leppert, AxelKarolinska Institute, Sweden (författare)
  • Andrade-Talavera, YunieskyKarolinska Institutet,Karolinska Institute, Sweden (författare)
  • Tambaro, SimoneKarolinska Institutet,Karolinska Institute, Sweden (författare)
  • Hemmingsson, LovisaLinköpings universitet,Institutionen för fysik, kemi och biologi,Tekniska fakulteten,Karolinska Institute, Sweden(Swepub:liu)n/a (författare)
  • Roshan, FirozKarolinska Institute, Sweden (författare)
  • Landreh, MichaelKarolinska Institutet,University of Oxford, England; Karolinska Institute, Sweden (författare)
  • Biverstal, HenrikKarolinska Institutet,Karolinska Institute, Sweden; Latvian Institute Organ Synth, Latvia (författare)
  • Koeck, Philip J. B.Karolinska Institutet,KTH,Strukturell bioteknik,Karolinska Institute, Sweden; KTH Royal Institute Technology, Sweden(Swepub:kth)u1ikssgh (författare)
  • Presto, JennyKarolinska Institutet,Karolinska Institute, Sweden (författare)
  • Hebert, HansKarolinska Institute, Sweden; KTH Royal Institute Technology, Sweden (författare)
  • Fisahn, AndreKarolinska Institute, Sweden (författare)
  • Johansson, Jan (författare)
  • Karolinska InstitutetKarolinska Institute, Sweden (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Nature Communications: Nature Publishing Group82041-1723

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy