SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Daly Norelle L.)
 

Sökning: WFRF:(Daly Norelle L.) > The A-chain of the ...

  • Hossain, M. Akhter (författare)

The A-chain of the human relaxin family peptides has distinct roles in the binding and activation of the different relaxin family peptide receptors

  • Artikel/kapitelEngelska2008

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2008
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:lnu-1812
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:lnu:diva-1812URI
  • https://doi.org/10.1074/jbc.M801911200DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The relaxin peptides are a family of hormones that share a structural fold characterized by two chains, A and B, that are cross-braced by three disulfide bonds. Relaxins signal through two different classes of G-protein-coupled receptors (GPCRs), leucine-rich repeat-containing GPCRs LGR7 and LGR8 together with GPCR135 and GPCR142, now referred to as the relaxin family peptide (RXFP) receptors 1-4, respectively. Although key binding residues have been identified in the B-chain of the relaxin peptides, the role of the A-chain in their activity is currently unknown. A recent study showed that INSL3 can be truncated at the N terminus of its A-chain by up to 9 residues without affecting the binding affinity to its receptor RXFP2 while becoming a high affinity antagonist. This suggests that the N terminus of the INSL3 A-chain contains residues essential for RXFP2 activation. In this study, we have synthesized A-chain truncated human relaxin-2 and -3 (H2 and H3) relaxin peptides, characterized their structure by both CD and NMR spectroscopy, and tested their binding and cAMP activities on RXFP1, RXFP2, and RXFP3. In stark contrast to INSL3, A-chain-truncated H2 relaxin peptides lost RXFP1 and RXFP2 binding affinity and concurrently cAMP-stimulatory activity. H3 relaxin A-chain-truncated peptides displayed similar properties on RXFP1, highlighting a similar binding mechanism for H2 and H3 relaxin. In contrast, A-chain-truncated H3 relaxin peptides showed identical activity on RXFP3, highlighting that the B-chain is the sole determinant of the H3 relaxin-RXFP3 interaction. Our results provide new insights into the action of relaxins and demonstrate that the role of the A-chain for relaxin activity is both peptide- and receptor-dependent. 

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Rosengren, JohanHögskolan i Kalmar,Naturvetenskapliga institutionen(Swepub:lnu)erojo (författare)
  • Haugaard-Kedström (published under the name Haugaard-Jönsson), Linda M.Högskolan i Kalmar,Naturvetenskapliga institutionen(Swepub:lnu)lihaac (författare)
  • Zhang, Suode (författare)
  • Layfield, Sharon (författare)
  • Ferraro, Tania (författare)
  • Daly, Norelle L. (författare)
  • Tregear, Geoffrey W. (författare)
  • Wade, John D. (författare)
  • Bathgate, Ross A.D. (författare)
  • Högskolan i KalmarNaturvetenskapliga institutionen (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biological Chemistry283:25, s. 17287-172970021-92581083-351X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy