SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Lindberg Linda)
 

Sökning: WFRF:(Lindberg Linda) > Pichia pastoris-pro...

  • Gustafsson, AnkiRecopharma AB, Huddinge (författare)

Pichia pastoris-produced mucin-type fusion proteins with multivalent O-glycan substitution as targeting molecules for mannose-specific receptors of the immune system

  • Artikel/kapitelEngelska2011

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2011-04-07
  • Oxford University Press (OUP),2011
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:ltu-14281
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:ltu:diva-14281URI
  • https://doi.org/10.1093/glycob/cwr046DOI
  • https://gup.ub.gu.se/publication/154344URI
  • http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:122920359URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Validerad; 2011; 20110419 (magsjo)
  • Mannose-binding proteins like the macrophage mannose receptor (MR), the dendritic cell-specific intercellular adhesion molecule-3 grabbing non-integrin (DC-SIGN) and mannose-binding lectin (MBL) play crucial roles in both innate and adaptive immune responses. Immunoglobulin fusion proteins of the P-selectin glycoprotein ligand-1 (PSGL-1/mIgG2b) carrying mostly O-glycans and, as a control, the a1-acid glycoprotein (AGP/mIgG2b) carrying mainly N-linked glycans were stably expressed in the yeast Pichia pastoris. P. pastoris-produced PSGL-1/mIgG2b was shown to carry O-glycans that mediated strong binding to mannose-specific lectins in a lectin array and were susceptible to cleavage by a-mannosidases including an a1,2- but not an a1,6-mannosidase. Electrospray ionization - ion trap mass spectrometry (ESI-MS) confirmed the presence of O-glycans containing up to 9 hexoses with the penta- and hexasaccharides being the predominant ones. a1,2- and a1,3-linked, but not a1,6-linked, mannose residues were detected by 1H-nuclear magnetic resonance (1H-NMR) spectroscopy confirming the results of the mannosidase cleavage. The apparent equilibrium dissociation constants for binding of PNGase F-treated mannosylated PSGL-1/mIgG2b to MR, DC-SIGN and MBL were shown by surface plasmon resonance to be 126, 56 and 16 nM, respectively. In conclusion, PSGL-1/mIgG2b expressed in P. pastoris carried O-glycans mainly comprised of a-linked mannoses and with up to nine residues. It bound mannose-specific receptors with high apparent affinity and may become a potent targeting molecule for these receptors in vivo.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Sjöblom, MagnusLuleå tekniska universitet,Industriell miljö- och processteknik(Swepub:ltu)magsjo (författare)
  • Strindelius, LenaRecopharma AB, Huddinge (författare)
  • Johansson, ThomasRecopharma AB, Huddinge (författare)
  • Fleckenstein, TillyRecopharma AB, Huddinge (författare)
  • Chatzissavidou, NathalieRecopharma AB, Huddinge (författare)
  • Lindberg, LindaAbsorber AB, Stockholm (författare)
  • Ångström, Jonas,1950Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi,Institute of Biomedicine, Department of Medical Biochemistry and Cell Biology(Swepub:gu)xangjo (författare)
  • Rova, UlrikaLuleå tekniska universitet,Industriell miljö- och processteknik(Swepub:ltu)ulrok (författare)
  • Holgersson, JanKarolinska Institutet(Swepub:gu)xholgj (författare)
  • Recopharma AB, HuddingeIndustriell miljö- och processteknik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Glycobiology: Oxford University Press (OUP)21:8, s. 1071-10860959-66581460-2423

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy