SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Prochasson P)
 

Sökning: WFRF:(Prochasson P) > Mechanism of transc...

  • Ferreira, Monica ESödertörns högskola,Institutionen för livsvetenskaper,Karolinska Institutet (författare)

Mechanism of transcription factor recruitment by acidic activators

  • Artikel/kapitelEngelska2005

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2005
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:sh-14456
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:sh:diva-14456URI
  • https://doi.org/10.1074/jbc.M502627200DOI
  • http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:1955839URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Many transcriptional activators are intrinsically unstructured yet display unique, defined conformations when bound to target proteins. Target-induced folding provides a mechanism by which activators could form specific interactions with an array of structurally unrelated target proteins. Evidence for such a binding mechanism has been reported previously in the context of the interaction between the cancer-related c-Myc protein and the TATA-binding protein, which can be modeled as a two-step process in which a rapidly forming, low affinity complex slowly converts to a more stable form, consistent with a coupled binding and folding reaction. To test the generality of the target-induced folding model, we investigated the binding of two widely studied acidic activators, Gal4 and VP16, to a set of target proteins, including TATA-binding protein and the Swi1 and Snf5 subunits of the Swi/Snf chromatin remodeling complex. Using surface plasmon resonance, we show that these activator-target combinations also display bi-phasic kinetics suggesting two distinct steps. A fast initial binding phase that is inhibited by high ionic strength is followed by a slow phase that is favored by increased temperature. In all cases, overall affinity increases with temperature and, in most cases, with increased ionic strength. These results are consistent with a general mechanism for recruitment of transcriptional components to promoters by naturally occurring acidic activators, by which the initial contact is mediated predominantly through electrostatic interactions, whereas subsequent target-induced folding of the activator results in a stable complex.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Hermann, StefanSödertörns högskola,Institutionen för livsvetenskaper,Karolinska Institutet(Swepub:sh)SHSNHN (författare)
  • Prochasson, PKarolinska Institutet (författare)
  • Workman, J LStowers Institute for Medical Research, Kansas City, USA (författare)
  • Berndt, Kurt DSödertörns högskola,Institutionen för livsvetenskaper,Karolinska Institutet(Swepub:sh)SHKTBT (författare)
  • Wright, Athony P HSödertörns högskola,Institutionen för livsvetenskaper,Karolinska Institutet(Swepub:sh)SHAYWT (författare)
  • Södertörns högskolaInstitutionen för livsvetenskaper (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biological Chemistry280:23, s. 21779-217840021-92581083-351X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy