Spectroscopic Evidence for a Redox-Controlled Proton Gate at Tyrosine D in Photosystem II

Sjöholm, JohannesUppsala universitet,Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Molekylär biomimetik (författare)

AuthorCount:3;
Tyrosine D (TyrD) is one of two well-studied redox active tyrosines in Photosystem II. TyrD shows redox kinetics much slower than that of its homologue, TyrZ, and is normally present as a stable deprotonated radical (TyrD). We have used time-resolved continuous wave electron paramagnetic resonance and electron spin echo envelope modulation spectroscopy to show that deuterium exchangeable protons can access TyrD on a time scale that is much faster (50100 times) than that previously observed. The time of H/D exchange is strongly dependent on the redox state of TyrD. This finding can be related to a change in position of a water molecule close to TyrD.

Mamedov, FikretUppsala universitet,Molekylär biomimetik(Swepub:uu)fimam179 (författare)
Styring, StenbjörnUppsala universitet,Molekylär biomimetik(Swepub:uu)ststy735 (författare)
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Ingår i:Biochemistry: American Chemical Society (ACS)53:36, s. 5721-57230006-29601520-4995

Av författaren/redakt...: Sjöholm, Johanne ...; Mamedov, Fikret; Styring, Stenbjö ...

Om ämnet

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.