Secondary structure conversions of Mycobacterium tuberculosis ribonucleotide reductase protein R2 under varying pH and temperature conditions

Georgieva, Elka R.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

The structural properties of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) ribonucleotide reductase R2 protein were studied under varying pH and temperature conditions by circular dichroism (CD) spectroscopy as well as dynamic light scattering (DLS). Under physiological conditions this protein has a high alpha-helical content, similar to the corresponding protein from other species, e.g. mouse. Decreasing the pH induced significant structure conversions. When pH was below 6.5 an aggregated structure was observed and reached a maximum at pH 4. The aggregated state of this protein was verified by DLS and was found to be rich in beta-structure. This amyloid-like structure transformed into a molten globule state with high temperature stability (between 25 and 80 degrees C) at pH below 3. The corresponding mouse protein R2 under similar conditions showed no evidence of an aggregated state around pH 4.

Narvaez, Ana JuliaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
Hedin, NiklasStockholms universitet,Institutionen för fysikalisk kemi, oorganisk kemi och strukturkemi(Swepub:su)nhedi (författare)
Gräslund, AstridStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)astrid (författare)
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Av författaren/redakt...: Georgieva, Elka ...; Narvaez, Ana Jul ...; Hedin, Niklas; Gräslund, Astrid

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.