WFRF:(Bonanno Jeffrey B.)
Sökning: WFRF:(Bonanno Jeffrey B.) > Mechanism and Struc...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
- Sheng, XiangStockholms universitet,Institutionen för organisk kemi (författare)
Mechanism and Structure of gamma-Resorcylate Decarboxylase
- Artikel/kapitelEngelska2018
Förlag, utgivningsår, omfång ...
- 2017-12-28
- American Chemical Society (ACS),2018
- printrdacarrier
Nummerbeteckningar
- LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-158276
- https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-158276URI
- https://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b01213DOI
Kompletterande språkuppgifter
- Språk:engelska
- Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
- SwePubSwePub
Klassifikation
Anmärkningar
- gamma-Resorcylate decarboxylase (gamma-RSD) has evolved to catalyze the reversible decarboxylation of 2,6-dihydroxybenzoate to resorcinol in a nonoxidative fashion. This enzyme is of significant interest because of its potential for the production of gamma-resorcylate and other benzoic acid derivatives under environmentally sustainable conditions. Kinetic constants for the decarboxylation of 2,6-dihydroxybenzoate catalyzed by gamma-RSD from Polaromonas sp. JS666 are reported, and the enzyme is shown to be active with 2,3-dihydroxybenzoate, 2,4,6-trihydroxybenzoate, and 2,6-dihydroxy-4-methylbenzoate. The three-dimensional structure of gamma-RSD with the inhibitor 2-nitroresorcinol (2-NR) bound in the active site is reported. 2-NR is directly ligated to a Mn2+ bound in the active site, and the nitro substituent of the inhibitor is tilted significantly from the plane of the phenyl ring. The inhibitor exhibits a binding mode different from that of the substrate bound in the previously determined structure of gamma-RSD from Rhizobtum sp. MTP-10005. On the basis of the crystal structure of the enzyme from Polaromonas sp. JS666, complementary density functional calculations were performed to investigate the reaction mechanism. In the proposed reaction mechanism, gamma-RSD binds 2,6-dihydroxybenzoate by direct coordination of the active site manganese ion to the carboxylate anion of the substrate and one of the adjacent phenolic oxygens. The enzyme subsequently catalyzes the transfer of a proton to Cl of y-resorcylate prior to the actual decarboxylation step. The reaction mechanism proposed previously, based on the structure of gamma-RSD from Rhizobtum sp. MTP-10005, is shown to be associated with high energies and thus less likely to be correct.
Ämnesord och genrebeteckningar
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
- Patskovsky, Yury (författare)
- Vladimirova, Anna (författare)
- Bonanno, Jeffrey B. (författare)
- Almo, Steven C. (författare)
- Himo, FahmiStockholms universitet,Institutionen för organisk kemi(Swepub:su)himo (författare)
- Raushel, Frank M. (författare)
- Stockholms universitetInstitutionen för organisk kemi (creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
- Ingår i:Biochemistry: American Chemical Society (ACS)57:22, s. 3167-31750006-29601520-4995
Internetlänk
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Sheng, Xiang
- Patskovsky, Yury
- Vladimirova, Ann ...
- Bonanno, Jeffrey ...
- Almo, Steven C.
- Himo, Fahmi
- visa fler...
- Raushel, Frank M ...
- visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Organisk kemi
- Artiklar i publikationen
- Biochemistry
- Av lärosätet
- Stockholms universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
